Функции белков плазмы крови. Белки плазмы крови антитела выполняют функцию


Функции белков плазмы крови — Мегаобучалка

1. Белки поддерживающие коллоидно-осмотическое (онкотическое)давление и тем самым постоянный объем крови.

2. Белки определяют вязкость крови и сохраняют устойчивость эритроцитов и лейкоцитов в кровотоке.

3. Белки участвуют в регуляции кислотно-щелочного равновесия (белковая буферная система).

4. Белки выполняют транспортную функцию. Они транспортируют углеводы, липиды, гормоны, лекарства.

5. Белки удерживают в связанном состоянии и транспортируют катионы Са2+, Fe2+, Mg2+, Сu2+, препятствуют их потере с мочой.

6. Специализированные белки участвуют в свертывании крови (фибриноген, протромбин).

7. Белки выполняют защитную функцию. Иммуноглобулины участвуют в реакциях гуморального иммунитета.

8. Белки являются резервом аминокислот.

Альбумины.

На долю альбуминов приходится 55 – 60% белков плазмы крови. Молекулярная масса 70 тыс Да. Содержание альбуминов в крови – 40 – 50 г/л. Период полураспада 7 дней.

Альбумины поддерживают коллоидно-осмотическое давление и регулируют обмен жидкостей между кровью и тканями.

Снижение концентрации альбумина в сыворотке крови ниже 30 г/л сопровождается уменьшением онкотичекого давления крови и возникновением онкотического давления крови и возникновением отеков.

Функции альбуминов: транспорт неэстерифицированных жирных кислот, желчных кислот, желчных пигментов (билирубин), стероидные гормоны, ионы Са2+, многие лекарства – сульфаниламиды, пенициллин, дикумарин, аспирин.

Глобулины.

Глобулины делят на 1, 2, и -глобулины.

Фракция 1-глобулинов.

1 – гликопротеин кислый – орозомукоид, М.М. 40 кД, концентрация 55 – 100 мг/100 мл.

Функция – неспецифический транспорт гормонов.

Концентрация возрастает при воспалении, травле, ревматоидном артрите, некоторых опухолях.

Ретинолсвязывающий белок – транспорт витамина А. М.М. 21 кД, концентрация 3 – 6 мг/100 мл. синтезируется в гепатоцитах, [конц.] при патологии почек и печени.

1-антитрипсин – альфа1-глобулин, синтезируется в печени, М.М. 54 кД, ингибитор протеолитических ферментов.

Концентрация 200 – 400 мг/ 100 мл = 2 – 4 г/л.

Врожденная недостаточность сопровождается легочной эмфиземой, циррозом печени у детей.

Альфа - 1 – антитрипсин инактивирует элластазу (элластаза – это фермент расщепляющий эластин, этого белка много в легочной ткани). Когда 1-антипротеазы неактивны, повышается активность элластазы. У таких людей развивается эмфизема легких. Такое бывает в старости, у музыкантов. При генетическом дефекте такое заболевание бывает у детей.

Увеличение концентрации 1-антитрисина наблюдается при остром гепатите, циррозе печени, гематоме, беременности.

Тироксинсвязывающий белок – связывает и транспортирует гормон щитовидной железы – тироксин. М.М. 58 кД, концентрация 1 – 2 мг/100 л.

Транскортин – связывает и транспортирует кортикостероиды. М.М. 52 кД, концентрация 3 – 3,5 мг/100 мл.

1-фетоглобулин = 1-фетопротеин – белок плода. Синтезируется в печени, концентрация 8 – 9 г/л. функция – поддержание онкотического давления крови. В норме здоровых людей не содержится. Содержание увеличивается при остром гепатите, циррозе печени, гепатоме, беременности. Повышение концентрации – ранний признак рака печени.

2 - глобулины

Гаптоглобин составляет 25% от всех 2-глобулинов. Гаптоглобины синтезируются в печени, состоят из двух легких и двух тяжелых цепей. М.М. 200 – 250 кД, концентрация 1 – 3 г/л.

Разновидности Нр 1-1 (азиаты)

2-1

2-2

отличаются по набору полипептидных цепей и последовательности аминокислот.

Функция – гаптоглобин образует стабильный комплекс с гемоглобином, появляющимся в плазме крови в результате внутрисосудистого гемолиза эритроцитов. Гаптоглобин – гемоглобиновый комплекс поглощается клетками РЭС, где глобин и гем подвергаются распаду, а освободившееся железо используется для синтеза гема. Такой механизм предотвращает повреждение почек гемоглобином и потерю железа с мочой. Ингибитор протеаз, транспорт В12.

Низкий уровень гаптоглобина приводит к гемолитической анемии.

Концентрация увеличивается при воспалении, инфекции, ревматической лихорадке, метастазирующем раке.

Церулоплазмин – белок голубого цвета из-за содержания меди. М.М. 150 кД, концентрация 2 – 3 г/л, синтезируется гепатоцитами. Церулоплазмин участвует в обмене меди, регулирует уровень меди в печени, участвует в обмене витамина С, адреналина, диоксифенилаланина, серотонина, мелатонина. Уменьшение содержания цероплазмина при гепатоцеребральной дистрофии (болезнь Вильсона-Коновалова) сопровождается накоплением меди в нервной ткани и печени (врожденное нарушение). Увеличение содержания церулоплазмина специфично для меланомы и шизофрении.

2-макроглобулин – ингибитор протеаз (эндопептидаз). М.М. 725 кД, концентрация 152 – 420 мг/100мл, синтезируется в печени. Протеазы появляются в крови при гибели клеток.

Три белка: 1-антитрипсин, 2-макроглобулин и интер- -трипсиновый ингибитор называют ингибиторами протеаз или антипротеазами. Эти белки ингибируют протеазы, т.е. регулируют их активность. Антипротеазы ингибируют ферменты свертывающей системы крови, а также протеазы (трипсин, химотрипсин), поступающие в кровь после гибели и разрушения клеток.

-глобулины.

Трансферрин – связывает и транспортирует железо в различные ткани, регулирует концентрацию. М.М. 90 кД, концентрация – 2 – 3 г/л, синтезируется в печени и в макрофагальной системе. Имеет 2 активных центра, связывает 2 атома железа. Связывает и переносит Zn, Cu и витамин D.

Трансферрин предотвращает избыточное накопление Fe3+ в тканях и потерю его с мочой.

Уменьшение содержания трансферрина отмечается при гепатитах, опухолях, нефротическом синдроме. Повышение содержания связано с усиленным распадом эритроцитов.

Гемопексин – связавает гем и предотвращает его выведение почками. Комплекс гем-гемопексин улавливается из крови печенью, где железо освобождается и используется для образования гема. М.М. 57 кД, концентрация 50 – 100 мг/100мл.

Концентрация уменьшается при гемолизе, болезнях печени и почек. Концентрация увеличивается при воспалении.

Ферменты крови.

Ферменты крови делят на 3 группы:

1. Секреторные, плазмоспецифические или собственно сывороточные или собственные ферменты крови. Синтезируются где-то, чаще в печени, но поступают в кровоток и там выполняют функцию.

Относятся белки – ферменты свертывающей, антисвертывающей, кининовой, ренинангиотензиновой систем.

К этой группе относятся лецитин-холестеринацилтрансфераза (ЛХАТ), липопротеидлипаза, холинэстераза.

Диагностическое значение определения активности ферментов этой группы невелико. Снижение их активности указывает на повреждение продуцирующего эти ферменты органа – чаще всего печени.

2. Экскреторные

К этой группе относятся ферменты поджелудочной железы, желудка. Относятся трипсин, химотрипсин.

3. Тканевые (клеточные), индикаторные ферменты. Попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции.

Активность этих ферментов определяют с целью выявления поврежденного органа. При поражении тех или иных тканей ферменты из клеток «вымываются» в кровь и их активность в сыворотке резко возрастает, что является индикатором степени и глубины повреждения тканей.

Начальные стадии повреждений, на которых целостность клеток еще не нарушена, но проницаемость клеточных мембран уже увеличелась, сопровождается выходом в кровь растворимых ферментов цитозоля (альдолаза, аланинаминотрансфераза, лактатдегидрогеназа, гексокиназа, пируваткиназа).

При более глубоких повреждениях, когда происходит разрушение клеток вплоть до некроза, в плазме крови появляются ферменты, связанные с клеточными органеллами – митохондриями, лизосомами.

Активность ферментов определяют с целью энзимодиагностики.

Ферментные тесты обладают определенной информативностью:

1. Показывают наличие патологии.

2. Показывают на локализацию процесса.

3. Определяют глубину повреждения клеток.

4. Позволяют решить вопрос о лечении, его эффективности. Необходимо сочетание с другими методами диагностики.

В клинике с целью диагностики определяют:

1. Креатинкиназу (фосфокреатинкиназу). Отностися к фосфотрансферазам, катализирует реакцию переноса остатка фосфорной кислоты на креатин с образованием креатин-фосфата. Играет важную роль в поддержании соотношения АТФ/АДФ в клетке. Специфична для мышечной ткани. Среди различных типов мышц активность креатинкиназы распределяется следующим образом: поперечнополосатые мышцы > сердечные мышцы > мышцы беременной матки > мышцы матки > гладкие мышцы.

Креатинкиназа представлена несколькими изоферментами, обладающими тканевой специфичностью. Молекула фермента состоит из 2 типов полипептидных цепей: М и В. Образует 3 изофермента: I тип (ВВ) – мозг, II тип (МВ) – сердце, III тип (ММ) – скелетная мускулатура.

У больных инфарктом миокарда активность креатинкиназы в сыворотке возрастает уже через 3-4 часа после начала заболевания, максимальная активность фермента отмечается к концу первых суток, в 5 0 20 раз (возможно до 100 раз).

У больных прогрессирующей мышечной дистрофией активность креатинкиназы возрастает в 50 раз, в мышцах появляются МВ и ВВ изоформы, отсутствующие у здоровых людей.

Различные заболевания центральной нервной системы – шизофрения, маниакально-депрессивный синдром, синдромы, вызываемые психотропными средствами сопровождаются возрастанием в крови активности креатинкиназы.

Повышение активности кратковременное, что обусловлено высокой активностью фермента и вызывает выработку антител и выведение из организма.

Для диагностики повреждения миокарда определяют активность аспартатаминотрансферазы. Активность фермента повышается у 98% больных. Повышение активности коррелирует с величиной очага поражения: повышение в 25-30 раз – крупный инфаркт, в 50-60 раз – трансмуральный инфаркт. Повышение активности фермента отмечается через 5 – 6 часов, максимум – через 15 – 20 часов.

Для диагностики инфаркта определяют изоверменты лактатдегидрогеназы: ЛДГ1 и ЛДГ2. Активность ферментов повышается через 1 – 2 суток после возникновения инфаркта. Повышение в 25 – 30 раз. Активность снижается в период исчезновения ресорбционекротического синдрома.

Повышение активности фермента позволяет дифференцировать стенокардию и инфаркт. При стенокардии активность фермента повышается редко и незначительно. Повторный инфаркт приводит к повышению активности фермента. При первичном инфаркте выбрасываются белки, на которые образуются АТ, которые могут стать причиной болевых синдромов (синдром Дреслера) и этим отличаются от вторичного инфаркта. При синдроме Дреслера активность фермента не повышена.

С целью диагностики заболеваний печени определяют активность аланинаминотрансферазы. Активность повышается за 1 – 1,5 недели до появления желтухи. Выявляют гепатит любой этимологии. Через 1 – 3 дня после появления желтухи активность АлТ увеличивается в 10 – 20 раз, четкой корреляции между повышением активности и величиной очага поражения нет. Нормализация АлТ – признак клинического выздоровления.

При заболеваниях печени незначительно повышается активность АсТ, возвращение к норме идет постепенно, но активность фермента может расти и на фоне лечения, т.е. в кровоток может проникать митохондриальный фермент, т.е. лечение неэффективно. Активность фермента характеризует выраженность цитолитического синдрома, т.е. повышение проницаемости мембран гепатоцитов.

Щелочная фосфотаза – катализирует гидролиз сложноэфирных связей в моноэфирах фосфорной кислоты и органических соединений. Активность фермента повышается у больных с механической желтухой, циррозе. Щелочная фосфотаза характеризует развитие внутрипеченочного холестаза – нарушение оттока по печеночным капиллярам.

Активность щелочной фосфатазы повышается у больных саркоидозом, туберкулезом, амилоидозом, лимфогрануломатозом.

При заболевании печени определяют изоферменты лактатдегидрогеназы, о заболевании судят по ЛДГ5, где есть связь между активностью фермента и величиной очага поражения, активность повышается одновременно с появлением желтухи.

Альдолаза – первый определенный в клинике фермент. Фермент гликолиза, активируется при злокачесвенных новообразованиях в печени.

Сорбитолдегидрогеназа – органоспецифичен для печени. В норме в крови не определяется, наличие свидетельствует о патологии.

Алкагольдегидрогеназа – окисляет этиловый спирт. С помощью этого фермента пытались дифференцировать алкогольный гепатит от других видов гепатита. Уровень АДГ не соответствует выраженности процесса.

-глутамилтрансфераза – переносит остаток глу. Активность растет при алкогольном гепатите в 20 – 30 раз.

Белки острой фазы

Под этим термином объединяют белки содержание, которых увеличивается или белки обнаруживаются при воспалительных процессах.

К белкам острой фазы относятся: С-реактивный белок, 1-гликопротеин кислый, 1-антитрипсин, 2-макроглобулин, церулоплазмин, гаптоглобин.

Для белков острой фазы характерны 2 общих признака:

1. Белки острой фазы являются гликопротеидами.

2. Синтезируются в печени.

Важное клиническое значение имеет определение содержания в сыворотке крови – С-реактивного белка. Название С-реактивный белок получил за способность вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококов.

С-реактивный белок синтезируется в печени, М.М.138 кД, 6 субъединиц по 23 кД. С-реактивный белок способствует фагоцитозу, активирует иммунные реакции, связывание комплемента.

Содержание белков острой фазы изменяется при остром течении заболевания, а также при обострении хронических процессов и понижается при выздоровлении. Белки острой фазы естественные ингибиторы иммунной системы, не дают развиться иммунопатологической реакции.

megaobuchalka.ru

Белки плазмы и их функции — Мегаобучалка

Остановка кровотечения(гемостаз)

4.Поддержания гомеостаза(pH, осмоляльность, температура, целостность сосудистого русла)

5.Регуляторная функция(транспорт гормонов и др. веществ(минералы,витамины), изменяющих деятельность органа)

Состав крови.

Плазма крови– жидкая опалесцирующая жидкость желтоватого цвета, которая состоит на 91-92% из воды. Она содержит в своем составе органические и неорганические вещества.

Органические– белки(7-8% или 60-82 г/л), остаточный азот – в результате белкового обмена(мочевина, мочевая кислота, креатинин, креатин, амиак) – 15-20ммол/л. Этот показатель характеризует работу почек. Рост этого показателя свидетельствует о почечной недостаточности. Глюкоза – 3,33-6,1ммол/л - диагностируется сахарный диабет.

Неорганические– соли(катионы и анионы) – 0,9%

 

Белки плазмы и их функции.

Альбумины. Их содержится в крови 4,5-6,7%, т.е. 60-65% всех плазменных белков приходится на долю альбуминов. Они выполняют в основном питательно-пластическую функцию. Не менее важна транспортная роль альбуминов, так как они могут связывать и транспортировать не только метаболиты, но лекарства. При большом накоплении жира в крови часть его тоже связывается альбуминами. Поскольку альбуминам принадлежит очень высокая осмотическая активность, на их долю приходится до 80% всего коллоидно-осмотического (онкотического) давления крови. Поэтому уменьшение количества альбуминов ведет к нарушению водного обмена между тканями и кровью и появлению отеков. Синтез альбуминов происходит в печени.

Глобулиныобычно всюду сопутствуют альбуминам и являются наиболее распространенными из всех известных белков. Общее количество глобулинов в плазме составляет 2,0-3,5%, т.е. 35-40% от всех белков плазмы. По фракциям их содержание следующее:

альфа1-глобулины- 0,22-0,55 г% (4-5%)

альфа2-глобулины- 0,41-0,71г% (7-8%)

бета-глобулины - 0,51-0,90 г% (9-10%)

гамма-глобулины- 0,81-1,75 г% (14-15%)

Молекулярный вес глобулинов 150-190 тыс. Место образования может быть различным. Большая часть синтезируется в лимфоидных и плазматических клетках ретикулоэндотелиальной системы. Часть - в печени. Физиологическая роль глобулинов многообразна. Так, гамма-глобулины являются носителями иммунных тел. Альфа- и бета- глобулины тоже имеют антигенные свойства, но специфической их функцией является участие в процессах свертывания (это плазменные факторы свертывания крови). Сюда же относятся большая часть ферментов крови, а так же трансферин, церуллоплазмин, гаптоглобины и др. белки.

Фибриноген. Этот белок составляет 0,2-0,4 г%, около 4% от всех белков плазмы крови. Имеет непосредственное отношение к свертыванию, во время которого выпадает в осадок после полимеризации.

Протромбин-белок плазмы крови человека и животных, важнейший компонент системы свёртывания крови.

Другие вещества:

Липиды (жиры) – нерастворимы в воде, и поэтому они не могут транспортироваться кровью в чистом виде. Однако в крови липиды находятся в связанном с транспортными белками состоянии и приобретают растворимость. Образовавшееся химическое соединение носит название липопротеид или липопротеин. Выделяют несколько классов данных соединений:

·липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП) – образуются в печени, содержат липиды (холестерин и триглицериды) которые переносят с кровью к тканям;

·липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) – образуются из ЛПОНП за счет выхода из них триглицеридов и содержат в основном холестерин;

·липопротеиды высокой плотности (ЛПВП)– транспортируют неиспользованный холестерин от тканей в печень, где из него синтезируются желчные кислоты.

Гормоны—биологически активные вещества органической природы, вырабатывающиеся в специализированных клетках желёз внутренней секреции, поступающие в кровь, связывающиеся с рецепторами клеток-мишеней и оказывающие регулирующее влияние на обмен веществ ифизиологические функции. Гормоны служат гуморальными (переносимыми с кровью) регуляторами определённых процессов в различных органах и системах.

Витамины— группа низкомолекулярных органических соединений относительно простого строения и разнообразной химической природы.

Ферменты,или энзимы— обычно белковые молекулы или молекулы РНК(рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах.

Аминокислоты-органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Продукты обмена(мочевина,азот и др)

Минеральные вещества(кальцый, натрий, калий, железо , цинк , медь)

Осмотическое давление в норме приравнивается концентрации. Натрий хлорид 0,9%(физраствор)

Клетки могут нормально существовать при нормальном осмотическом давлении.Температура крови до 40°

pH-КЩР-кислотно-щелочное равновесие.

Кровь имеет 37,36 pH- слабощелочная.

При заболеваниях:

Ацидоз— смещение кислотно-щелочного баланса организма в сторону увеличения кислотности.

Алкалоз— нарушение кислотно-щелочного равновесия организма в сторону увеличения щелочности.

Гомеостаз—саморегуляция, способность открытой системы сохранять постоянство своего внутреннего состояния посредством скоординированных реакций, направленных на поддержание динамического равновесия.

 

Физико-химические свойства:

Цвет крови.Определяется наличием в эритроцитах особого белка — гемоглобина.

Относительная плотность крови. Колеблется от 1,058 до 1,062 и зависит преимущественно от содержания эритроцитов. Относительная плотность плазмы крови в основном определяется концентрацией белков и составляет 1,029—1,032.

Вязкость крови. Определяется по отношению к вязкости воды и соответствует 4,5—5,0. Вязкость крови зависит главным образом от содержания эритроцитов и в меньшей степени от белков плазмы.

Осмотическим давлением называется сила, которая заставляет переходить растворитель (для крови это вода) через полупроницаемую мембрану из менее в более концентрированный раствор. Осмотическое давление крови зависит в основном от растворенных в ней низкомолекулярных соединений, главным образом солей. Около 60% этого давления создается NaCl. Поддержание постоянства осмотического давления играет чрезвычайно важную роль в жизнедеятельности клеток.

Онкотическое давление. Является частью осмотического и зависит от содержания крупномолекулярных соединений (белков) в растворе. PH

Онкотическое давление играет важную роль в регуляции водного обмена. Чем больше его величина, тем больше воды удерживается в сосудистом русле и тем меньше ее переходит в ткани и наоборот. Онкотическое давление влияет на образование тканевой жидкости, лимфы, мочи и всасывание воды в кишечнике. Поэтому кровезамещающие растворы должны содержать в своем составе коллоидные вещества, способные удерживать воду.

При снижении концентрации белка в плазме развиваются отеки, так как вода перестает удерживаться в сосудистом русле и переходит в ткани.

Температура крови. Во многом зависит от интенсивности обмена веществ того органа, от которого оттекает кровь, и колеблется в пределах 37—40°С. При движении крови не только происходит некоторое выравнивание температуры в различных сосудах, но и создаются условия для отдачи или сохранения тепла в организме.

Постоянство рН крови поддерживается буферными системами: гемоглобиновой, карбонатной, фосфатной и белками плазмы.

Клетки крови — формининные эллементы.

1.Клетки красного ряда-эритроциты

2.Клетки белого ряда — лейкоциты

3.Тромбоциты

1)Эритроцитысоставляют основную массу форменных элементов крови. Они определяют красный цвет крови. Эритроциты имеют форму двояковогнутого диска, средний диаметр которых около 7 – 8,3 мкм, не имеют ядра. Вся цитоплазма сосредоточена по краям,а в центре её мало. В норме допускаяется форма спущенного мяча.Гемолиз — разрушение эритроцитов крови с выделением в окружающую среду гемоглобина. В норме гемолиз завершает жизненный цикл эритроцитов (120 суток) и происходит в организме человека и животных непрерывно. Патологический гемолиз происходит под влиянием гемолитических ядов, холода, некоторых лекарственных веществ (у чувствительных к ним людей) и других факторов; характерен для гемолитических анемий. По локализации процесса выделяют несколько типов гемолиза:

1.Внутриклеточный

2.Внутрисосудистый

Скорость оседания эритроцитов(СОЭ) - это скорость разделения несвернувшейся крови в специальном капилляре на два слоя: из осевших эритроцитов (нижний слой) и прозрачной плазмы (верхний слой). СОЭ измеряется в миллиметрах в час.

СОЭ 2-10 мл в час у мужчин,до 15 мл в час у женщин.

Скорость меняется при заболевании или беременности в сторону увеличения.

2)Лейкоциты— белые кровяные клетки,они крупнее эритроцитов; неоднородная группа различных по внешнему виду и функциям клеток крови человека или животных, выделенная по признакам наличия ядра и отсутствия самостоятельной окраски.

Главная сфера действия лейкоцитов — защита. Они играют главную роль в специфической и не специфической защите организма от внешних и внутренних патогенных агентов, а также в реализации типичных патологических процессов.

Делятся на 2 группы,в зависимости есть ли зернистость в цитоплазме :

1.Зернистые — гранулоциты

 

2.Не зернистые — агранулоциты

 

1.В зависимости от особенностей восприятия ими стандартных красителей гранулоциты делят на:

1)Нейтрофилы(фагоциты)- подвижные клетки,их больше всего в цитоплазме,выполняют защитную функцию и способны к фагоцитозу(захват и поглощение).Окрашиваются в сиреневый цвет. Ядро в виде сигментов, соединяющаяся перемычками. Диаметр зрелого нейтрофила — 10-12 мкм. Живут от нескольких часов,до нескольких суток. В крови умирают быстрее.

2)Эозинофилы. Кол-во увеличивается при аллергических реакциях,глисных инвазиях, их называют «чистильщиками»,способны к фагоцитозу. Диаметр до15 мкм. Окрашиваются кислыми красками в розовый цвет. Ядро в виде сигмета.

3)Базофилы - это клетки-разведчики. Основная функция базофилов — ускорение подавления аллергенов и препятствие их распространению по всему организму. Очень крупные гранулоциты: они крупнее и нейтрофилов, и эозинофилов. Принимают активное участие в развитии аллергических реакций немедленного типа (реакции анафилактического шока. Относятся к эндокринной системе. Выделяют гистамин и гепарин. Не окрашиваются кислыми красками.

 

2.Не зернистые агранулоциты:

1)Моноцит-крупный зрелый одноядерный лейкоцит группы агранулоцитов диаметром 18—20 мкм. Подвижны и способны к фагоцитозу. Живут от нескольких часов до нескольких суток. Ядро почти во всю клетку,бобовидное.

2)Лимфоциты-клетки иммунной системы. Величина минимум - 4,5 мкм,максимум — 10 мкм. Ядро круглое,крупное.

2 вида:

Тл ≈ 80% - тимус зависимые.

Тимус — железа,расположенная в пространстве между легкими. Выполняет две функции: эндокринную и иммунную.

Тh хелперы (участвуют в имунных реакциях)

Тk киллеры(убийцы,принимают участие в противоопухолевых процессах)

Тs супрессоры(подавляют иммунные реакции)

Bл≈ 20% - участвуют в выработке антител(белки глобулины)

 

Лейкоцитарная формула:

Нейтрофилы до 65% зрелые (палочкоядерные дозревают до сигментоядерных)

Базофилы до 1%

Эозинофилы ≈ 1,4% - 5%

Лимфоциты 1,9%-37%

Моноциты 3%-11%

 

3)Тромбоциты-то небольшие (2-4 мкм) безъядерные сферические бесцветные тельца крови.

Содержит вещество тромбопластин и принимает участие в свёртывании крови.

 

Гемограмма— сожержание всех клеток в крови.

 

Эритроциты. м. 4-5*10^12, ж. 3,9-4,7*10^12 в 1 л

Гемоглабин м.130-160 г в 1 л,ж. 120-140 г в 1 л.

Цветовой показатель — степень насыщеннсоти цитоплазмы эритроцитов гемоглабином.0,85 — 1,05.

Лейкоциты 4-9*10^12 на 1 л.

Ретикулоциты — не дозревшие лейкоциты. От 2 до 10% от общего числа эритроцитов.

СОЭ м.2-10,ж. 2-15 мл в ч.

Тромбоциты 180-320*10^9 г на л

 

Гемостаз — комплексная реакция,направленная на остановку кровотечения.

Коагуляция(свертывание) -слипание частиц коллоидной системы и при их столкновениях в процессе теплового (броуновского)движения, перемешивания или направленного перемещения во внешнем силовом поле.

3 стадии свертывания крови:

1.Образование активного тромбопрластина. Тромбомбоцит высвобождает тромбопластин под влиянием солей кальция и других факторов превращения в активный тромбопластин.

2.Образование тромбина. Активный тромбопласин , соли кальция и другие компоненты плазмы переводят протромбин в тромбин.

3.Образование фибрина тромбина,кальций и другие факторы,переводят фибриноген в фибрин.

Фибрин— бесцветный белок,который составляет основу сгустка — тромба,состоит из отдельных нитей,образующих мономер,идёт его полимеризация.

Между нитями фибрина застревают эритроциты.

Крововтечение 5-10 минут,влияет температура.

Кровь хранят в холодильнике при теппературе 4-8°

Антикоагуляция— антисвёртывающая система,которая препятствует образованию сгустка.

Группы крови.

В 1901 году были открыты 4 группы крови. Открыл австрийски(Вена) врач Ландштейнер.

Эти группы отличаются антигенами. Содержание в эритроцитах агглютинигена АВ.

В плазме агглютинигены АВ0 α β

Правила переливания крови:

Переливается только одногруппная кровь.

Донор— тот,кто сдаёт кровь.

Реципиент — тот,кто получает кровь.

Недостаточно знать только группу. Резус-фактор rh — белок,который содержится в эритроцитах.

85% резус +

15% резус -

megaobuchalka.ru

1. Белки крови, их количественное содержание и выполняемая функция. Причины изменения содержания белков в плазме крови. Причины появления белков в моче.

Биохимия крови и мочи

Содержание

Белок общий в плазме - 65 - 85гр/л

Подразделяются на:

  • альбумины 40-50гр/л

  • глобулины 20-30гр/л

  • Фибриноген 2-4гр/л

При электрофорезе на бумаге удается получить несколько белковых фракций из плазмы крови

  • альбумины 54-58%

  • 1глобулины - 6-7%, 2глобулины 8-9%, глобулины 13-14%, глобулины 11-12%

Функции белков.

  • транспортная. Соединяясь с рядом веществ (холистерин, билирубин и др.), а так же с рядом лекарственных веществ (пинициллин) они (белки) переносят их в ткани

  • поддержание рН

  • резерв аминокислот

  • защитная. Принимают активное участие в свертывании крови. Фибриноген - основной компонент системы свертывания крови. Важная роль в процессах иммунитета.

  • поддержание уровня катионов

  • поддержание осмотического давления (0,02 атм плазмы крови). Являясь коллоидами, связывают воду и задерживают ее, не позволяя выходить из кровяного русла

Характеристика некоторых белков

Сывороточный альбумин.

Состоит из 1-й полипептидной цепи содержащий около 585 аминокислот, имеет 17 дисульфидных мостиков. Выделяют 3 домена. Структуры доменов сходны. Молекула представляет собой эллипсоид размером 3 на 15 нм. Это типичный простой белок. Концентрация в плазме чуть выше 50 гр/л.

  • Основная функция - участие в осмотической регуляции. В кровяном русле находится только 40% альбуминов, остальная часть входит в состав внеклеточной тканевой жидкости. Около 5% альбумина за 1 час покидает русло крови и возвращается с лимфой через грудной лимфатический проток.

  • Транспортная. Заключается в переносе свободных жирных кислот, перенос бирирубина, перенос перидоксаля, глютатиона, Са, Zn. Кроме того альбумины переносят часть стероидов, участвуют они в транспорте многих лекарственных веществ, (например сульфаниламидных препоратов, пиницилина, аспирина и др.)

  • Резерв белков в организме

Период полураспада примерно 7 суток.

Синтезируются в печени 13-18 гр/сут.

Фракция альбуминов при электрофорезе делится на 2

  • Альбумины А

  • Альбумины Б

Возможна анальбуминемия - отсутствие альбуминов в плазме крови. При этой патологии нарушается транспорт липидов, повышается уровень холистерола, ЛП и фосфоглицеридов.

Если концентрация альбуминов снижается ниже 30гр/л, то обычно развивается отеки.

Причина изменения содержания.

Повышение показателя имеет место при дегидра­тации, шоке, гемоконцентрации, внутривенном введении больших количеств концентрированных «растворов» альбумина.

Снижение показателя имеет место при недоеда­нии, симндроме малабсорбции, острой и хрони­ческой печеночной недостаточности, опухолях, лейкозах.

1глобулин и 2глобулины.

Ингибиторы протеиназ. 1антитрипсин, 2макроглобулин, интер--трипсиновый ингибитор. Они выполняют роль ингибиторов ферментов свертывания крови, разрушают протеиназы, поступающие в кровь при повреждении клеток. Ткань легких очень чувствительна к протеиназам.

У взрослых людей с недостаточностью 1антитрипсином обычно развивается эмфизема легких.

Церулоплазмин.

Относится к фракции 2глобулинов. Медьсодержащий гликопротеин плазмы, обладающий оксидазной активностью. При недостатке возникает болезнь Коновалова-Вильсона. Характеризуется накоплением меди в печени и головном мозге, в результате развивается поражение печени и достаточно выраженные неврологические симптомы. Гаптоглобины.

Составляют 25% всех 2глобулинов. Это белки связывающие гемоглобин, которые появляются в крови в результате сосудистого гемолиза. Такое связывание предотвращает потерю из организма железа с одной стороны, а с другой защищает почки от повреждения гемоглобином. Далее этот комплекс (гаптоглобин связавший гемоглобин) поглощается клетками ретикулоэндотелиальной системы. Низкий уровень этих белков наблюдается у больных с гемолитической анемией.

Для ряда белков -глобулиновой фракции функции неизвестны. Это такие как:

Глобулины.

Так же состоят из различных белков.

Трансферин.

Обеспечивает связывание и перенос железа. Он связывает 2 атома железа на молекулу и предотвращает потерю железа из организма. Трансферин, насыщен железом примерно на 1/3 в норме. Его концентрация повышается при недостатке железа.

Гемопексин.

Связывает свободный гем, предотвращая выделения с мочой и потеря железа. Комплекс гем-гемопексин улавливается печенью, где железо высвобождается для последующего использования. (Синтезируется в печени. Каждая молекула гемопексина связывает одну молекулу гема.)

С-реактивный белок.

Острофазный белок. Его определение используется в качестве показателя остроты патологических процессов наиболее часто при ревматизме.

Значительная часть белков фракций  и  глобулинов являются гликопротеидами и липопротеидами.

Синтез и распад гликопротеинов.

Гликопротеины синтезируются в большинстве своем в печени. Их гетероолигосахаридный компонент содержит галактозу, моннозу, фукозу, рамнозу, аминосахара, сиаловые кислоты. У гликопротеинов концевым свободным углеводным остатком чаще всего является сиаловая кислота. Потеря данным белком сиаловой кислоты приводит к поглощению его гепатоцитами и последующим разрушению. Оказывается в мембранах гепатоцитах имеются рецепторы, которые связывают D-сиало-гликопротеины (гликопротеины лишившиеся сиаловой кислоты). Например концентрация D-виало-гликопротеинов у больных циррозом печени увеличивается в 3-4 раза.

-Глобулины.

Это белки плазмы, входящие в группу иммуноглобулинов. Они относятся к белкам, выполняющим защитную функцию. Иммуноглобулины вырабатываются в ответ на попадание во внутреннюю среду организма чужеродных веществ - антигены. Антитела способны связывать антигены и тем самым устранять чужеродные вещества. Иммуноглобулины высоко специфичны.

Все иммуноглобулины - белки с четвертичной структурой. Все иммуноглобулины содержат тяжелые Н-цепи и легкие L-цепи. По 2.

Эти цепи соединены между собой дисульфидными мостиками. Некоторые из иммуноглобулинов являются олигомерами, т.е. состоят из нескольких 4-х цепочечных структур.

В зависимости от состава Н и L цепей иммуноглобулины делятся на классы:

IgG

IgA основные

IgM IgDIgE минорные

Изучение структуры антител показало, что у всех легких и тяжелых цепей можно выделить вариабельные (В) и постоянные (С).

Вариабельные участи расположены на n-концах L и H цепей в области В участка, расположены антигенсвязывающие центры, последние специфичны для каждого индивидуального антитела и позволяет узнавать за счет комплементарности свой антиген. Именно В участки обеспечивают специфичность.

С-участки отвечают за другие функции (например работают при связывании комплемента - еще одна защитная система, обеспечивающая перенос антител через плацентарный барьер).

Углеводные гетероолигосахаридные группировки С-участков определяют скорость разрушения антител.

Причина изменения содержания.

Повышение показателя имеет место при болезнях печени, инфекционнонм гепатите, билиарном цир­розе, гемохроматозе, системной красной волчанке, плазмоклеточной миеломе, лимфопро лиферативных заболеваниях, саркоидозе, острых и хронических инфекциях, особенно при лимфогранулеме, обусловленной венерическим заболе­ванием, тифе, лейшманиозе, шистоматозе, малярии

Снижение показателя имеет место при недоста­точном питании, врожденной агаммаглобулине мии, лимфолейкозе.

Фибриноген плазмы.

Норма 2-6 г/л СИ (0,2-0,6 г% )

Повышение показателя имеет место при гломеру лонефрите, нефрозе (иногда), инфекциях

Снижение показателя имеет место при диссеми-нированном внутрисосудистом свертывании крови (случаи беременности с отслойкой плацен­ты, эмболии околоплодными водами, стремитель­ные роды), при менингококковом менингите, раке простаты с метастазами, лейкозах, при острой и хронической печеночной недостаточности, врож денной фибрино генопении

Изменение белков при патологии.

Гиперпротеинемии. Увеличенное содержание белков плазмы крови. Возникают при больших потерях воды вследствие ожогов, диарея у детей, рвота при непроходимости верхних отделов кишечника. Резкое увеличение -глобулинов при миеломной болезни (интенсивно образуются миеломные белки). Содержание белка может достигать 150-160 гр/л, т.е. увеличиваться в 2 раза по сравнению с нормой.

Гипопротеинемия. Снижения содержания общего белка в плазме крови. Развивается за счет снижения содержания альбуминов. Общий белок может снижаться до 3-4- гр/л. Причины. Голодание, тяжелое поражение печени, нефрозы, увеличение проницаемости стенок капилляров.

Диспротеинемии. Нарушение % соотношения отдельных фракций. Часто оно характерно для тех или иных заболеваний.

“Белки острой фазы”.

Организм наш на тканевые повреждения, инфекцию и др. воздействия отвечает комплексом направленных реакций, обозначаемых как “острофазный ответ”.

Внешнее проявление этого ответа: лихорадка, лейкоцитоз, ускоренная СОЭ. В организме происходят более глубокие изменения, в том числе и изменение экспрессии генов в клетках разных тканей, которое проявляется через изменение содержания белков в празме крови. В плазме при разных воздействиях нарастает концентрация так называемых - острофазных белков: С-реактивный белок его активность может увеличиваться в 1000-2000 раз, сывороточный амилоид - в 100 раз, 2макроглобулин - в 300 раз, кислый 1-гилкопротеин в 15 раз, острофазный 1глобулин - в 10-16 раз, 1антитрипсин, церулоплазмин, фибриноген - в 2-3 раза.

Многие члены этого семейства играют важную роль в защите организма от чужеродных инвазий, от патогенных агентов и тканевых повреждений, действие одних белков ограничивается областью тканевых повреждений, другие участвуют в очистке организма от чужеродных агентов, третьи инициируют тканевую рапорацию. Отличительной особенностью является то, что многие из острофазных белков являются ингибиторами протеиназ, т.е. эти белки нейтрализуют протеиназы, поступающие во внеклеточную среду или кровь при гибели клеток в результате воздействия повреждения или инфекций.

Ингибиторами протеиназ являются:

  1. Острофазный 1глобулин (цистиинпротеиназный ингибитор).

  2. 1антитрипсин - ингибитор сериновых протеиназ

  3. 2макроглобулин - ингибитор широкого спектра действия.

Некоторые из белков являются модуляторами воспалительных и иммунных ответов (С-реактивный белок, кислый 1гликопротеин, сывороточный амилоидный протеин).

Синтез и выделение острофазных белков контролируется целой системой тканевых гормонов типа интерлейкинов, так же интерфероном, глюкокортикоидами и др. факторами, регулирующими экспрессию генов острофазных белков. Таким образом острофазные белки наделены многими гомеостатическими функциями и являются одним из главных факторов неспецифической системы защиты организма.

Причины появления в моче.

Белок. В нормальной моче имеется незначитель­ное количество белка, которое не обнаруживается качественными пробами, поэтому считается, что белка в моче нет.При ряде заболеваний в моче появляется белок — протеинурия.

1. Внепочечные протеинурии наблюдаются при циститах, пиелитах, про­статитах, уретритах и т. д. Количество белка, как правило, не превышает 1%.

  1. Почечные протеинурии при функциональных, на­рушениях — неорганического поражения паренхи­мы, повышена проницаемость почечного фильтра. Это может быть при охлаждении, физическом и психическом напряжении.

Ортастатическая протеи­нурия развивается чаще у детей дошкольного и школьного возраста.

Органические протеинурии — поражена паренхима и увеличена проницаемость клубочковых капилляров, наблюдается при острых и хронических гломерулонефритах, нефрозах, инфек­ционных и токсических состояниях, застойных явле­ниях в почках.

Качественный состав белков мочи (электрофорез) не показал специфических изменений при различных видах протеинурии, за исключением протеинурии при парапротеинемиях, в особенности при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.

studfiles.net


Смотрите также