Что показывает миоглобин в анализе крови. Антитела к миоглобину


Антитела к миоглобину – структура белка миоглобина, описание и характеристики на сайте Bialexa

Характеристика миоглобина

Миоглобин — небольшой нейтральный (pI: 7,29) гем-содержащий глобулярный белок размером 4,5×2,5 нм, состоящий из 153 аминокислотных остатков (молекулярная масса 17,8 кДа). В клетке миоглобин локализован в цитозоле и принимает участие во внутрицитоплазматическом транспорте кислорода от клеточной мембраны к мембранам митохондрий, а также в запасании кислорода в скелетной и сердечной мускулатуре. Белок содержит в себе гем-комплекс порфирина и иона железа в степени окисления +2.

Миоглобин — первый белок, структура которого выяснена методом рентгеноструктурного анализа (1957 — 1960 гг. Рис. 1). Третичная структура белка образована одной полипептидной цепью, главным образом, альфа-спиралями, на которые приходится около 70 процентов аминокислотных остатков.

Третичная структура молекулы миоглобина

Рис. 1. Третичная структура молекулы миоглобина

Использование миоглобина в клинической практике

Миоглобин известен как ранний маркер инфаркта миокарда (ИМ). Главным достоинством миоглобина как маркера ИМ является его раннее появление в крови. Это связано с относительно небольшими размерами молекулы миоглобина и его цитозольной локализацией. Обычно уже через полтора — два часа после начала приступа концентрация миоглобина в крови превышает значения, характерные для нормы, достигая максимальных значений через 6 – 12 часов и практически полностью исчезая из кровотока через 20 – 30 (Grenadier et al.,1983).

Однако, для миоглобина в организме человека не показано наличие тканеспецифичных форм, а так как содержание миоглобина в скелетной мускулатуре сравнимо с содержанием этого белка в сердечно мышечной ткани, то даже при незначительных повреждениях скелетной мускулатуры концентрация этого белка в крови может существенно повышаться. В крови здоровых доноров уровень миоглобина относительно высок — до 40 нг/мл. Очевидно, это связано с высоким уровнем содержания белка в скелетной мускулатуре. Постоянная естественная гибель клеток приводит к постоянному достаточно высокому фоновому присутствию этого белка в плазме. Поэтому миоглобин относится к неспецифичным маркерам ИМ. Выводится миоглобин в неизмененном виде с мочой, поэтому его концентрация также зависит от функции почек.

Тест-полоска для определения содержания тропонина I и миоглобина в крови (FastGen)

Рис. 2. Тест-полоска для определения содержания тропонина I и миоглобина в крови (FastGen).

Первые публикации, свидетельствующие о повышенной концентрации миоглобина в крови больных с инфарктом миокарда, относятся к середине пятидесятых (Kiss A, 1956), однако широкое применение в клинической практике миоглобин нашел только в конце 70х – начале 80х по мере развития иммунохимических методов диагностики, основанных на использовании поли- и моноклональных антител к миоглобину.Для количественного определения миоглобина в клиниках, как правило, используются автоматические анализаторы, способные провести исследования образца за короткий промежуток времени (15-45 минут). Быстрота анализа в данном случае особенно важна, так как, чем раньше будет поставлен диагноз и начнется лечение, тем благоприятнее будет исход заболевания.

Достаточно высокая концентрация миоглобина в крови больного, для определения которой не требуется сложных высокочувствительных систем, позволяет разрабатывать относительно дешевые и простые устройства для количественного определения маркера, пригодные для использования даже в машинах скорой помощи. В последнее время в клинической практике все чаще используются разнообразные системы, основанные на принципе иммунохроматографии. Эти системы, разрабатываемые специально для экспресс-диагностики, представляют собой небольшие устройства, простые в использовании и не требующие специального приборного обеспечения (рис. 2).

В последнее время серьезную конкуренцию миоглобину в ранней диагностике ИМ стал составлять белок, связывающий жирные кислоты (FABP).

Моноклональные антитела к миоглобину человека

Миоглобин (антиген)

www.bialexa.ru

что это, норма, повышен, причины

миоглобин   Миоглобин в крови практически не фиксируется при отсутствии воспалений или повреждений мышечной ткани. Это свойство миоглобина используется в практической медицине для уточнения диагноза инфаркт миокарда. При повреждении клеток сердечной мышцы в крови появляется так называемый “сердечный” изотип миоглобина.

Попадание миоглобина в кровь опасно для здоровья, поскольку он имеет высокую токсичность. Молекулы его достаточно крупные по размеру и вызывают затруднение при их выводе через почечные канальцы, с возможностью закупорки, что может привести к их некрозу.

Еще одна опасность, которая создается миоглобином, связана с конкуренцией с гемоглобином за перенос кислорода. Свободный миоглобин не в состоянии качественно отдавать кислород тканям, хотя и перехватывает его. Такая ситуация приводит к тканевой гипоксии.

Содержание статьи

Что такое миоглобин

Миоглобин содержат скелетные мышцы и миокард. Использование запасенного О2 в мышечной ткани начинается при выраженном снижении парциального давления кислорода в мышцах.

Справочно. Способность миоглобина создавать кислородный резерв, объясняется его высокой тропностью к кислороду, которая превышает таковую у гемоглобина.

Биологические функции

Миоглобин и гемоглобин относятся к гемопротеинам (содержат порфириновое производное — гем), который обеспечивает их красный цвет и способность взаимодействовать с О2. Однако, гемоглобин ответственный за транспорт кислорода, а миоглобин – за его депонирование. Механизм действия обоих белков обуславливается строением гема, состоящего из двухвалентного железа и порфирина. Именно молекула гема отвечает за тропность белков к кислороду.

По сути, миоглобин связывает переносимый гемоглобином кислород.создавая депо О2. Когда в организме начинается кислородное голодание (после тяжелой физической нагрузки), миоглобин освобождает связанный кислород и передает его окислительным системам клеток, где начинается процесс окислительного фосфорилирования, в результате которого образуется необходимая для работы мышц энергия.

То есть, деоксигенирование миоглобина начинается только в тех случаях, когда клетки подвергаются гипоксии. Следует также отметить, что несмотря на то, что по скорости насыщения О2 миоглобин значительно превосходит гемоглобин, он практически не приспособлен для транспорта кислорода от легких к тканям. Это объясняется тем, что у миоглобина крайне низкая скорость его отдачи. Поэтому транспортированием О2 занимается именно гемоглобин.

Важной особенностью гемоглобина, а также его главным отличием от миоглобина, является кооперативный эффект. Он проявляется и при присоединении, и при отдаче каждой молекулы О2. То есть, после того, как гемоглобин присоединит первую (из четырех) молекулу кислорода, его конформация изменяется за счет смещения атома железа, облегчая присоединение следующей молекулы О2. Вследствие этого, происходит максимальное ускорение насыщения гемоглобина кислородом в легких.

Норма миоглобина в крови и моче

Для анализа используется венозная кровь. Полученные результаты записываются в мкг/л. норма гемоглобина в крови и моче

Для взрослых мужчин норма миоглобина находится в пределах от 19-ти до 92-х.

Для женщин показатели несколько ниже (это связано с меньшей мышечной массой). Норма – от 12-ти до 76-ти.

Концентрация в моче должна составлять не более 19 мкг/л.

Минимальные концентрации миоглобина в крови обуславливаются естественной регенерацией (обновлением) клеток организма. Утилизируется этот белок почками, с мочой. Однако, в норме, его концентрации настолько низкие, что в моче он просто не определяется.

Также он часто не определяется и в крови. То есть, у здорового человека снижение миоглобина не имеет диагностической ценности. Этот показатель важен только при полиомиелите и ревматоидном артрите.

Важно. Массивное выделение миоглобина с мочой характерно для тяжелых травм, с присоединением острой почечной недостаточности, в результате повреждения большим количеством миоглобина аппарата почек.

Как сдается анализ

  • исключит употребление спиртного, так как алкоголь повышает содержание миоглобина;
  • не курить, а также избегать физических и эмоциональных перегрузок за час до взятия крови.

Отклонения уровня миоглобина

Уровень миоглобинав крови определяют при подозрении на острый инфаркт миокарда. Однако необходимо учитывать, что этот белок не является специфичным именно для повреждений миокарда, поэтому его необходимо оценивать в комплексе с креатинкиназой МВ и тропонином.

Показатель миоглобина в подобной ситуации важен потому, что он одним из первых реагирует на повреждение миокарда и гибель клеток. Уровень миоглобина повышается уже через час после приступа.

Поэтому, вместе с тропонином и креатинкиназой МВ, данные этого анализа используются для подтверждения или исключения острого инфаркта миокарда.

Показаниями к его назначению будут служить симптомы инфаркта:

  • острая боль за грудиной, иррадиирующая в левую руку, лопатку, челюсть и не купирующаяся приемом нитроглицерина;
  • страх смерти;
  • профузный пот;
  • тахикардия;
  • падением артериального давления.

Иногда могут отмечаться боли в животе, одышка, кашель, спутанность сознания. У пациентов с длительно протекающим сахарным диабетом может отмечаться «безболевой» инфаркт, проявляющийся резко выраженной утомляемостью и тяжелой одышкой.

У больных с острым инфарктом миокарда уровень миоглобина в крови начинает увеличиваться через час после приступа. Его максимальные показатели в анализе приходятся на восьмой-двенадцатый час после инфаркта. Поэтому кровь на анализ необходимо брать каждые два часа, чтобы иметь возможность оценивать показатели в динамике.

Внимание. Миоглобин реагирует только на острую фазу повреждения, поэтому к концу первых суток показатели, как правило, снижаются.

миоглобин повышен   Необходимо учитывать, что повышенный миоглобин не относится к главным критериям, позволяющим выставить диагноз – острый инфаркт миокарда. «Золотым стандартом» диагностики этого заболевания все равно остается тропонин.

Однако миоглобин повышается раньше других маркеров, поэтому нормальный уровень миоглобина при острой боли за грудиной, позволяет исключить инфаркт.

Повышенный уровень белка, требует дальнейшего подтверждения показателями тропонина. Это связанно с тем, что уровень миоглобина возрастает не только при поражении миокарда.

Тест на этот белок может использоваться у пациентов, получивших серьезные травмы, для исключения поражения почек. При массивном повреждении мышц происходит выброс большого количества миоглобина в общий кровоток, в результате этого, белок повреждает почки, вызывая некроз канальцев и приводя к развитию отрой почечной недостаточности.

Важно! Именно высокая токсичность свободно циркулирующего в крови миоглобина, представляет наибольшую опасность при синдроме длительного раздавливания (краш-синдроме).

Этот синдром встречается у людей, пострадавших при авариях, землетрясениях, обвалах на шахтах и т.д. Краш-синдром развивается вследствие длительного сдавления большого объема тканей. В результате этого, развивается тяжелая ишемия, некроз тканей и накопление высокотоксичных «среднемолекулярных» продуктов белкового распада (преимущественно миоглобина).

Очень важно! При оказании первой помощи пострадавшим, ни в коем случае, не допускается резкий подъем сдавливающего ткани предмета, так как это может привести к летальной интоксикации, развитию ДВС-синдрома и острой почечной недостаточности.

Правильно оказанная первая помощь существенно увеличивает шансы пострадавшего на выживание.

Высвобождение пострадавшего из-под завала без предварительной подготовки допускается только в случае, если со времени сдавления прошло менее получаса. В других случаях, требуется предварительно наложить туго жгут выше места сдавления, а затем, постепенно высвобождать поврежденную конечность, параллельно, быстро! Накладывая тугую бинтовую повязку.

Затем необходимо обложить поврежденную конечность холодом (пузыри со льдом, бутылки с холодной водой). Если у пострадавшего нет травм живота, ему необходимо постоянно давать пить (маленькими порциями). Все пациенты с краш-синдромом подлежат срочной госпитализации.

Другие причины повышения миоглобина

  • отравлении угарным газом;
  • гнойном расплавлении мышечной ткани;
  • миопатиях (при дерматомиозите, полимиозите, дистрофии мышц).

Справочно. Также, миоглобин в крови повышен после судорог, оперативных вмешательств, травм.

На уровень белка влияет употребление спиртных напитков, поэтому его уровень может увеличиваться при алкогольной интоксикации.

Причины пониженного миоглобина

У здоровых людей концентрация миоглобина в крови может быть настолько низкой, что анализ ее не выявляет. В подавляющем большинстве случаев, сам по себе этот показатель не имеет диагностической информативности.

Справочно. Понижение уровня в анализах ценно при ревматоидном артрите (происходит перекрестное реагирование антител к суставным тканям с антителами к мышцам) и при полиомиелите, когда в крови появляются антитела к миоглобину.

serdcet.ru

Миоглобин в крови – функция и норма концентрации

Мы поговорим о том, что такое миоглобин и какую роль он играет в организме. Какие значения концентрации в крови нормальны? Каковы причины и риски высоких или низких значений протеина в крови и моче?

Что такое миоглобин

Миоглобин представляет собой белковый шарик, т.е. комплекс белков, в котором составляющие цепи (пептиды) скручены на себя таким образом, что образуют спираль с 8 секциями. Структура, которая придает молекуле форму шара или сферы, отсюда и название «шаровидный белок».

Миоглобин – белок, содержащийся в мышцах – функции

Функция миоглобина заключается в транспортировке кислорода к митохондриям мышечных клеток, чтобы они могли сокращаться.

Как миоглобин выполняет свою функцию

Миоглобин состоит из цепи 153 или 154 аминокислот, которые внутри содержат гема группу.

Гема группа

Гема группа – это химическое соединение, которое содержит атом железа и способно связываться с кислородом.

С химической точки зрения гема группа является протопорфирином, с ионом железа Fe2+ в центре. Протопорфинир – это соединение 4 пиррольных групп, которые удерживает вместе 4 метиленовых мостика =CH−.

Гема группа, благодаря наличию иона железа, позволяет миоглобину стабильно удерживать молекулу кислорода. Кроме того, особая структура молекулы приводит к тому, что гема группа и железо оказываются заключены в своего рода карман, с гидрофобными свойствами и, следовательно, в состоянии удерживаться подальше от воды, которая имеет окислительный потенциал.

Все это позволяет железу сохранять степень окисления 2+ и не переходить на 3+. Условие, которое позволяет миоглобину не только связывать кислород, но и сохранять высокую степень сродства с клетками.

Основными функциями миоглобина в организме человека являются:

  • связывает кислород, когда его парциальное давление превышает 40 мм ртутного столба.
  • выделяет кислород, когда его парциальное давление опускается ниже 5 мм ртутного столба.
  • способность миоглобина связывать кислород независимо от температуры, рH, парциального давления углекислого газа (функция, известная как эффект Бора).

Биологические функции миоглобина и отличие от гемоглобина

Из сказанного, уже можно представить себе миоглобин, так аналог гемоглобина, связывающего кислород в легких и переносящего его к клеткам для обеспечения метаболических процессов.

Напомним, что клеточное дыхание – длинный ряд реакций, при которых питательные вещества (углеводы, белки и жиры) окисляются до углекислого газа, воды и энергии. Последняя будет доступен клеткам в виде химического соединение, известного как АТФ:

C6h22O6 + 6O2 → 6CO2 + 6h3O + 38 АТФ

Конечно существуют важные различия между этими двумя шаровидными белками, оба которых способны связывать кислород.

Различия, которые вытекают из отличий молекулярной структуры, их можно обобщить так:

  • миоглобин имеет только одну гема группу (у гемоглобина – 4) и может удерживать только одну молекулу кислорода против 4 у гемоглобина.
  • Способность связывать кислород этих шаровидных белков зависит от парциального давления:
    • Гемоглобин связывает кислород при давлении порядка 90 мм ртутного столба и передает его при низком давлении, но не ниже 40 мм ртутного столба.
    • Миоглобин связывает кислород при давлении порядка 50/40 мм ртутного столба и отдает только при давлениях порядка 5 мм ртутного столба.

Эти различия приводят к тому, что:

  • Гемоглобин, содержащийся в красных кровяных клетках крови, сохраняет кислород и передает его клеткам для осуществления обменных процессов в организме.
  • Миоглобин, который содержится в основном в мышечных волокнах, связывает и хранит кислород, а потом возвращает мышечным тканям, когда парциальное давление кислорода падает ниже 5 миллиметров ртутного столба. Такие условия достигаются в начальной стадии работы мышц и на этапе интенсивных усилий, при которых дыхание не может обеспечить достаточный приток кислорода. У морских млекопитающих концентрация миоглобина столь велика, что они могут задерживать дыхание на часы (киты).

Норма миоглобина в крови и моче

Концентрацию миоглобина можно измерить в сыворотке крови с помощью простого химического анализа образца крови, взятого из вена.

Нормальные значения миоглобина меняются от человека к человеку и зависят от мышечной массы, возраста, расы.

Максимальным значением миоглобина в крови считается уровень в 90 нанограмм на миллилитр крови, как для мужчин, так и для женщин.

Из крови миоглобин может быть отфильтрован почками и переходит в мочу, где его концентрация также может быть измерена.

Максимальное значение миоглобина в моче считается нормальным при уровне 4 миллиграмма на литр мочи.

Отклонения уровня миоглобина

Когда уровень сывороточного миоглобина отличается от нормы, то говорят миоглобинемии, а если лабораторный анализ обнаруживает большое содержание миоглобина в моче, то говорят о миоглобинурии.

Когда значения ниже физиологической нормы, говорят о низком миоглобине.

Причины высоких значений миоглобина в крови или моче

Высокие значения миоглобина почти всегда наблюдаются после разрушения мышечных волокон, что приводит к его высокой доступности в крови. Однако, причин, которые могут определить такое состояние, много, как физиологических, так и патологических.

Причины низких и высоких значений миоглобина

Причины...

Основными являются:

  • Инфаркт сердца. При наличии ишемии (полное или частичное отсутствие притока крови) сердечной мышцы, происходит быстрое повышение уровня миоглобина. Все это позволяет диагностировать вероятность инфаркта по измерению уровня миоглобина. Конечно, данный тест не является специфичным.

Подробнее причины и факторы риска инфаркта миокарда.

  • Травмы мышц. Все мышцы могут оказаться в таком состоянии, что происходит повышение уровня миоглобина между мышечными волокнами.
  • Чрезмерная физическая работа, особенно без необходимой подготовки. Например, участие в беговом марафоне без предварительных тренировок.
  • Наследственные причины, то есть генетические факторы.
  • Ожоги с повреждением больших масс мышц.
  • Почечная недостаточность.
  • Отравления химическими веществами и некоторыми лекарственными препаратами.
  • Миозит, т.е. воспаление скелетных поперечно-полосатых мышц.
  • Мышечная дистрофия. Набор дегенеративных заболеваний, которые вызывают атрофию мышц из-за дефицита белка дистрофина, необходимого для формирования физиологической структуры мышечных волокон.
Риски высокого уровня миоглобина

По мере того как миоглобин крови переходит в почки, где фильтруется и выбрасывается с мочой, наличие высокого уровня миоглобина может привести к почечной недостаточности, потому что миоглобин оказывает нефротоксическое действие и может повредить почечные канальцы, которые являются часть нефронов.

Причины низкого уровня миоглобина

Очень маленькие значения миоглобина могут быть вызваны:

  • Проблемами иммунной системы, которые может выделять антитела против миоглобина в крови.
  • Миастения. Заболевание характеризуется мышечной слабостью, вызванной недостаточностью иммунной системы, которая производит антитела, блокирующие холинергические рецепторных, подавляя выработку ацетилхолина, который отвечает за передачу нервных импульсов.

Тем не менее, это состояние не представляет особого риска для здоровья.

sekretizdorovya.ru

Миоглобин

Миоглобин — ранний показатель инфаркта миокарда, но в связи с низкой специфичностью результаты анализа расшифровывают с большой осторожностью.

Миоглобин – это

малый глобулярный белок, состоит из одной цепи аминокислот. Находится внутри клеток мышечной ткани – в сердце (миокарде), в скелетных и гладких мышцах. В структуре содержит железо (как и гемоглобин в эритроцитах).

Функция миоглобина – внутриклеточное связывание кислорода. В отличие от гемоглобина, служит резервом кислорода и отдает его тканям только в случае экстремальной потребности.

Период полужизни миоглобина от 10 до 20 минут. Почечный порог  — 170 мкг/л.

Если миоглобин в крови не повысится спустя 10 часов от появления загрудинной боли – диагноз острого коронарного синдрома можно исключить.

Миоглобин при инфаркте миокарда

При инфаркте миокарда миоглобин выделяется из кардиомиоцитов очень быстро и благодаря свой относительно низкой молекулярной массе быстро появляется в крови (в отличие от больших креатинкиназы, креатинкиназы МВ, которые из очага некроза и ишемии попадают сперва в лимфу, а затем уже в кровь).

миоглобин инфаркт

Первое повышение миоглобина можно обнаружит спустя 2 часа после появления боли в области сердца, пиковые концентрации — на 6-9 часу, а полная нормализация до 24 часов.

В дифференциальной диагностике и планировании лечения пациентов с болью в груди исследование миоглобина и сегодня применяется в качестве метода выбора и служит основным параметром.

Если результат анализа на миоглобин будет отрицателен спустя 1 час после появления симптомов, то на 40% снижается вероятность инфаркта, спустя 2 часа – на 60%,3 часа — на 90%, а черезе 4 часа – на 96%!

При шоке с высоким выделением миоглобина он может преципитировать в канальцах почек и усугубить почечную недостаточность.

Особенности анализа

В крови миоглобин нужно определять всегда натще, после 8-12 часов без пищи. Гемолизированный образец исследовать невозожно.

Анализ мочи на миоглобин проводят при подозрении на патологию мышц. Правила сбора мочи для исследования стандартны, но в связи с экстренностью состояния пациента им не всегда удается следовать.

Показания

  • подозрение на инфаркт миокарда в ранней стадии или реинфаркт
  • заболевания скелетных мышц, сопровождающиеся рабдомиолизом

миоглобин сдать анализ

Норма, мг\л

  • мужчины  —  17,0-92,0
  • женщины — 14,0-72,0

Норма миоглобина в крови не определены международными стандартами, поэтому зависят от методик и реактивов, применяемых в лаборатории. В бланке лабораторного исследования норма написана в графе — референсные значения.

В норме миоглобина в моче нет, а когда есть — это миоглобинурия.

Дополнительные исследования

миоглобин тропонин анализ

Что влияет на результат?

  • невозможно исследовать гемолизированный образец крови
  • повышают – физическая нагрузка, травмы или падения, хроническая почечная недостаточнось
  • ложно повышенные уровни миоглобина при подозрении на острый коронарный синдром могут быть обусловлены одновременным повреждением скелетных мышц (например, при искусственном массаже сердца, падении) или при снижении скорости фильтрации в почках (свойственно людям старшего возраста)

Расшифровка результата

Причины повышения

  • острый инфаркт миокарда и острый коронарный синдром
  • заболевания скелетных мышц или травмы
  • уремия
  • воспалительная миопатия
  • внутримышечные инъекции
  • ожоги
  • мышечная дистрофия Дюшена
  • синдром длительного сдавления
  • столбняк
  • электро­шок
  • перенапряжение мышц у спортсменов, утративших спортивную форму

Причины снижения

Факты

  • миоглобин из сердечной мышцы, сердечной и гладкой – по структуре полностью идентичны
  • показатель реперфузии (восстановления кровотока) ишемированного участка в сердце и, таким образом, прогноза
  • миоглобина у мужчин на 25% больше чем у женщин
  • постепенно повышается с возрастом

Миоглобин was last modified: Октябрь 5th, 2017 by Мария Бодян

gradusnik.net


Смотрите также