Что показывает анализ на иммуноглобулин Е? Антитела ig


АНТИТЕЛА АТ AB IG C

АНТИТЕЛА (= АТ, = AB, = IG) C 1964 г. антитела принято называть иммуноглобулинами АНТИТЕЛА (= АТ, = AB, = IG) C 1964 г. антитела принято называть иммуноглобулинами (= Ig) Рисунки для презентаций (Ссылка: Internet

Если животному ввести Ag, то к данным молекулам синтезируются АТ. Условно в природе 1 Если животному ввести Ag, то к данным молекулам синтезируются АТ. Условно в природе 1 млн разных Ag и в организме – 1 млн антител разной специфичности.

 Если речь идет о специфике к конкретной молекуле, то говорят об антителах Если Если речь идет о специфике к конкретной молекуле, то говорят об антителах Если речь идет о фракции антител (в сыворотке), то надо говорить – Ig (иммуноглобулины)

Гипогаммаглобулинемия Гипогаммаглобулинемия

Paul Ehrlich Paul Ehrlich

Дифференцировка В-клеток в плазматические Дифференцировка В-клеток в плазматические

Плазматическая клетка Плазматическая клетка

Молекула антитела - Состоит из двух легких (L) и двух тяжелых (H) цепей. По Молекула антитела - Состоит из двух легких (L) и двух тяжелых (H) цепей. По строению тяжелых цепей все антитела делят на 5 классов Ig. M, Ig. G, Ig. A, Ig. E, Ig. D. димер

Ig циркулируют Молекулы Ig. G - в крови 23 дня Молекулы остальных классов Ig Ig циркулируют Молекулы Ig. G - в крови 23 дня Молекулы остальных классов Ig - 3 -6 дней.

Fab fragment This is the antigen-binding domain of one. (Each Ig. G has 2 Fab fragment This is the antigen-binding domain of one. (Each Ig. G has 2 Fab fragments). It consists of a heavy chain constant domain, a light chain constant domain, a heavy chain variable domain and a light chain variable domain. spin on/off

Иммунный комплекс /= ИК/ - это комплекс антитела с антигеном ИК = АТ + Иммунный комплекс /= ИК/ - это комплекс антитела с антигеном ИК = АТ + АГ Примеры ИК: - АТ + молекула АТ + клетка АТ + вирус АТ + коллагеновое волокно

реакцией. реакцией.

\ // Fab - фрагмент / / ____ антигенсвязывающий || || Fc \ // Fab - фрагмент / / ____ антигенсвязывающий || || Fc - фрагмент кристаллизующийся (= или константный) Fc-фрагментом ИК связывается с Fc. R.

http: //vetfak. nsau. edu. ru/new/uchebnic/microbiology/stu/index_immun. htm http: //vetfak. nsau. edu. ru/new/uchebnic/microbiology/stu/index_immun. htm

- В Fab–фрагменте центры связывания с Ag и c С 3 b - В - В Fab–фрагменте центры связывания с Ag и c С 3 b - В Fc-фрагменте центры связывания с Fc. R и C 1 q Центры связывания с комплементом и клетками (Fc. R) открываются только после образования ИК !

Трехмерная модель антитела Трехмерная модель антитела

Ig. M Особенности Ig. M 10 -валентный ( «мусоросборщик» ) Синтезируется первым в ИО Ig. M Особенности Ig. M 10 -валентный ( «мусоросборщик» ) Синтезируется первым в ИО Уровень повышается при деструктивных процессах в организме Активирует СК Низкоспецифичен Защищает только кровоток Холодовые АТ (отложения ИК в коже)

Ig. G (подклассы Особенности Ig. G 1 -Ig. G 4) Составляет 80% всех Ig Ig. G (подклассы Особенности Ig. G 1 -Ig. G 4) Составляет 80% всех Ig Активируют в ИК СК Связываются с Fc. R (основные опсонины), могут активировать фагоциты, т. е. воспаление, поэтому Ig. G нет на СО Проходят через плаценту в кровь плода • Выходят из крови в интерстиций • Тепловые АТ Ig. G 4 одновалентны, не активируют СК, антиаллергические, антипаразитарные

Ig. A (подклассы Особенности Ig. A 1, Ig. A 2) Составляют 15% всех Ig Ig. A (подклассы Особенности Ig. A 1, Ig. A 2) Составляют 15% всех Ig крови Не активируют СК и фагоциты, т. е. не вызывают воспаления Защищают слизистые оболочки (= СО) [ «первая линия защиты организма» ] Много в молоке, особенно в молозиве Синтез стимулируют ИЛ-5, ТФР-бета Молекулы Ig. A защищают от пищеварительных ферментов SC (секреторный компонент)

Ig. E Особенности Ig. E - Синтезируются к аллергенам (и паразитов) Цитофильные антитела (поэтому Ig. E Особенности Ig. E - Синтезируются к аллергенам (и паразитов) Цитофильные антитела (поэтому в свободном виде почти нет). Связываются с Fc. R вне ИК. Связываются с Fc. R для Ig. E тучных клеток и базофилов (+ аллерген --- дегрануляция) Синтез стимулирует ИЛ-4 (+ ИЛ-13) Уровень повышается при аллергиях и паразитарных инвазиях (участвует в изгнании паразитов)

Функции антител Нейтрализация ряда молекул (токсинов, ферментов, факторов адгезии, факторов инвазии …) Активация системы Функции антител Нейтрализация ряда молекул (токсинов, ферментов, факторов адгезии, факторов инвазии …) Активация системы комплемента (--- фагоцитоз или лизис объекта) Фагоцитоз или экзоцитоз клеток с Fc. R (через Ig. E активируются тучные клетки и базофилы)

Антимикробное действие АТ Антимикробное действие АТ

Клетки с Fc. R Все фагоциты -- все лейкоциты, кроме лимфоцитов -- макрофаги и Клетки с Fc. R Все фагоциты -- все лейкоциты, кроме лимфоцитов -- макрофаги и их производные -- эндотелиальные клетки Тромбоциты человека Тучные клетки (имеют Fc. R для Ig. E) Эпителиальные клетки c Fc. R для Ig. A (переносят Ig. A на слизистые оболочки) В-лимфоциты ЕКК

МАТ МАТ

Ig. Eзависимая борьба с паразитом Ig. Eзависимая борьба с паразитом

 High-affinity antibody-antigen binding Typical antibody-antigen interactions have Kd values of 10 -10 M. High-affinity antibody-antigen binding Typical antibody-antigen interactions have Kd values of 10 -10 M. The Kd value reflects energy derived from ionic, H-bond, hydrophobic and van der Waals interactions that stabilize the binding. Amino acids lining the antigen binding site tend to be hypervariable, enabling maximum numbers of variants from which to select those with tightest binding to a particular antigen. The complex of an Fab bound to an HIV-derived peptide illustrates the kind of large conformational change (and induced fit) that can occur upon antigen binding.

 Cleft for peptide binding on the surface of a class I MHC protein Cleft for peptide binding on the surface of a class I MHC protein The N-terminus of the alpha subunit of Class I MHC proteins is highly variable, enabling formation of binding pockets for a wide variety of peptides. In Class II MHC proteins, the N-terminus of both alpha and beta subunits is variable, since both are involved in peptide recognition. T cells and B cells that bind to a particular antigen complex grow and proliferate in a process called clonal selection, increasing the number of immune system cells that can respond to a particular pathogen.

Очистка АТ Separation of the Ig fraction from a mixture of antibody serum can Очистка АТ Separation of the Ig fraction from a mixture of antibody serum can be achieved following salt fractionation and chromatography procedures of protein purification as previously described (Chapter 4). Fractionation of serum proteins with ammonium sulfate is a simple and inexpensive procedure to enrich Ig. G fraction.

Виды антител Ревматоидный фактор (RF) / | | | Антиидиотипические АТ | | Виды антител Ревматоидный фактор (RF) / | | | Антиидиотипические АТ | | / / / | |

http: //vetfak. nsau. edu. ru/new/uchebnic/microbiology/stu/index_immun. htm http: //vetfak. nsau. edu. ru/new/uchebnic/microbiology/stu/index_immun. htm

Human red blood cells before (left) and after (right) adding serum containing anti-A antibodies. Human red blood cells before (left) and after (right) adding serum containing anti-A antibodies. The agglutination reaction the presence of the A antigen on the surface of the cells.

МАТ (= mon. Ab, mon. АТ) - моноклональные АТ, продуцируемые одним клоном плазматических клеток. МАТ (= mon. Ab, mon. АТ) - моноклональные АТ, продуцируемые одним клоном плазматических клеток. Получают из питательной среды гибридомы - гибрида В-лимфоцита с опухолевой клеткой.

Kohler and Milstein developed the techniques for producing monoclonal Kohler and Milstein developed the techniques for producing monoclonal

МАТ МАТ

Клетки лимфоузла (чаще всего селезенки Клетки лимфоузла (чаще всего селезенки

При «старении» молекул АТ (gp) обнажаются углеводные сайты и GP элиминируются фагоцитами через лектиновые При «старении» молекул АТ (gp) обнажаются углеводные сайты и GP элиминируются фагоцитами через лектиновые рецепторы.

present5.com

Вирус Эпштейна-Барр igg положительный: расшифровка результатов анализа

С помощью серологического метода можно определить антитела к вирусу Эпштейна-Барр. Такой способ диагностики позволяет судить о стадии течения заболевания и реакции иммунной системы. Появление различных классов антител происходит в определенной последовательности, которая давно изучена.

Анализ на антитела

Антигенная структура вируса

После попадания в организм вируса иммунные клетки начинают выделять антитела. Они являются специфическими белками, которые реагируют с определенным антигеном. Антиген — это белок, полисахарид или нуклеиновая кислота, которая принадлежит другому организму и воспринимается как чужеродное вещество. Антитела выделяются лимфоцитами. Они прикрепляются к антигену и блокируют его. Так развивается ответная иммунная реакция.

Каждый возбудитель имеет свою антигенную структуру. У вируса Эпштейна-Барр она представлена следующими веществами:

  • S-антиген, является специфическим для данной группы микроорганизмов, это протеины нуклеокапсида — ядерной оболочки вируса.
  • V — специфичен для определенного типа микроорганизмов, образован гликопротеинами внешней оболочки. Эти два антигена характерны для семейства герпесвирусов.
  • Ранний антиген (ЕА).
  • Мембранный (МА) — определяется на поверхности зараженной клетки.
  • Комплемент, связывающий ядерный антиген (EBNA).
  • Капсидный антиген (VCA) — поздний антиген.

К ядерному и капсидному антигену вируса определяются антитела, принадлежащие к иммуноглобулинам классов М и G.

Порядок образования антител

Иммуноглобулины — специфические белки лимфоцитов. После появления в крови вируса и его антигенов лимфоциты начинают вырабатывать Ig. Первыми регистрируют иммуноглобулины, принадлежащие к классу М, которые синтезируются к раннему и капсидному антигену. Анти-VCA IgM могут определяться еще до появления клинических симптомов и в начале болезни. Высокие концентрации регистрируются на 1—6 неделе после попадания в кровь возбудителя, но уже с 3 недели постепенно начинают снижаться. Полностью исчезают в крови не ранее, чем через 1—6 месяцев после выздоровления.

Иммуноглобулины к раннему антигену появляются в острый период и исчезают быстро после выздоровления. Высокие концентрации сохраняются при обострении, а также у больных онкологическими заболеваниями, при аутоиммунных процессах и иммунодефицитных состояниях.

IgG выделяются к капсидному антигену, появляются рано — на 1—4 неделе болезни. Максимальное значение достигается ко 2 неделе, сохраняются пожизненно в более низкой концентрации. У детей младше 7 лет могут не определяться после перенесенного заболевания. Постоянные высокие титры VCA IgG говорят о хронической инфекции. Если в анализах получился отрицательный результат, то это может говорить об отсутствии контакта с вирусом или о том, что кровь взяли в раннем периоде, когда антитела еще не выработались в нужном количестве.

Результат анализа не может быть единственным основанием для диагноза. Необходимо сопоставлять его с симптомами и другими исследованиями.Определение антител к ядерному антигену вируса можно проводить в период выздоровления. В острую фазу болезни они еще не синтезируются. Только на 3—12 месяц может быть положительная реакция на EBNA IgG. Определяться они могут на протяжении многих лет. Если в анализах нет нуклеарного антитела класса G, но присутствуют положительные капсидные IgM, то можно судить о существовании инфекции в данный момент. Если происходит реактивация возбудителя, то нуклеарный IgG снова увеличивается.

Определение антител к капсидному антигену

Антитела к VCA Ig определяются методом хемолюминесцентного иммунного анализа. Для интерпретации анализа опираются на величину 20,0 Ед/мл. Если определяется количество антител меньше, чем это число, то результат отрицательный, равное или большее количество — положительный. Если количество антител не определяется или указывает на отрицательный результат, то это не всегда отсутствие контакта с вирусом, в некоторых случаях такой результат говорит об острой фазе болезни. Чтобы исключить подозрения, через 10—14 нужно повторить анализ и дополнительно сдать на IgM.

Повторный анализ

Анализ на антитела к ядерному антигену

Анализ выполняют в срок до 5 дней. Используется также хемолюминесцентный анализ. Результаты интерпретируют в зависимости от полученных чисел:

  • менее 5 Ед/мл — отрицательный результат;
  • от 5 до 20 Ед/мл — сомнительный результат;
  • более 20 Ед/мл — положительный результат.

Большие концентрации IgG против вируса Эпштейна-Барр говорят о положительном результате и об острой инфекции. Отрицательный результат при аналогичных иммуноглобулинах M и G говорит об отсутствии болезни. Увеличение IgG к ядерным антителам в фазу острой инфекции — показатель выздоровления. Концентрация иммуноглобулинов 5—20 Ед/мл говорит о том, что, скорее всего, контакт с возбудителем был в прошлом. Повторное исследование проводят через 2 недели.

Показания для исследования и подготовка к анализам

Для проведения исследования врач определяет необходимость проведения диагностики. Показаниями служат:

  • подтверждение диагноза мононуклеоза;
  • оценка эффективности лечения;
  • определение стадии развития болезни;
  • у больных раком для выявления причины патологии, связанной с вирусом Эпштейна-Барр.

Для подготовки к анализу необходимо прийти натощак в лабораторию. Последний прием пищи должен был быть не позднее 20 часов вечером. За сутки до проведения анализа исключают алкоголь, жирную пищу, физические нагрузки и стресс.

Исказить результат анализа могут хилез (большое содержание жиров в крови), гемолиз пробы крови (распад клеток), получение лучевого лечения и химиотерапии. Правильно выполненный анализ после соответствующей подготовки помогает сопоставить клинические данные с его результатом и не ошибиться с диагнозом.

gerpinfo.com

Структура Антитела

Др. Ananya Mandal, MD

Антитела протеины с вокруг 150 весами kDa молекулярными. Они имеют подобную основную структуру состоять из 4 цепей полипептида, котор держат совместно скрепления дисульфида. Эти цепи 4 полипептидов формируют симметричную молекулярную структуру. Шарнир в центре между тяжелыми цепями для того чтобы позволить гибкости к протеину. Там являются следующими:

  • 2 светлых цепи - Содержать вокруг 220 аминокислот
  • 2 тяжелых цепи - Содержать вокруг 440 аминокислот.

Светлые и тяжелые цепи

2 типа светлой цепи среди всех типов иммуноглобулина, цепи lambda и цепи каппа. Оба подобны в функции. Каждый тип иммуноглобулина имеет разный вид тяжелой цепи. В зависимости от тяжелых цепей они расклассифицированы в 5 типов.

Другие компоненты антител

Отдельно от аминокислот молекулы сахара также. Таким Образом антитела гликопротеиды вернее чем протеины самостоятельно. Иммуноглобулины существуют как мономеры (например только один блок Ig) или как затемнители (2 молекулы. Например IgA) или как tetramers (4 рыбы teleost IgM молекул например) или существует как пентамеры (5 молекул например в mammalian IgM)

Части Иммуноглобулина

Части Иммуноглобулина произведенные протеолитическим пищеварением энзимами основа изучения отношений структуры/функции.

Сказочно

Когда Ig сломленный спуск с папаином оно ломает на зоне шарнира перед скреплением дисульфида взаимо--цепи H-H; это приводит к в образовании 2 идентичных частей которые содержат светлую цепь и (Постоянн тяжелую цепь) домены VH (Переменную Тяжелую цепь) и Ch2 тяжелой цепи. Эти части после этого вызваны Сказочный в виду того что они содержали связующие сайты антигена антитела. Каждая Сказочная часть моновалентна.

Fc

Пищеварение с папаином также водит к образованию части которая содержит остальнои 2 тяжелых цепей каждое содержа домен Ch3 и Ch4. Эта часть легко выкристаллизовывана.

F (ab) 2 

Усваивано с пепсином, Igs о на тяжелой цепи после скреплений дисульфида взаимо--цепи H-H. Приводя к части содержат оба связующего сайта антигена. Эта часть была вызвана F (ab) 2 потому что она divalent. Это может связать к антигенам но не водит к эффекторным функциям.

Домены иммуноглобулина

Мономер Ig молекула «Y» - форменная. Он имеет 4 цепи полипептида - 2 идентичных «тяжелых цепи» и 2 идентичных «светлых цепи». 5 типов mammalian цепи Ig тяжелой обозначенной Греческими письмами: α, δ, ε, γ, и μ. Эти формируют соответственно IgA, IgD, IgE, IgG и IgM.

Ig имеет paratope на амино терминальном конце мономера антитела. Это существует на переменных доменах от тяжелых и светлых цепей. Переменный домен зона FV и самая важная зона для связывать к антигенам. На этой зоне переменные петли β-стренг. На светлой цепи 3 петли - VL и на тяжелой цепи 3 петли VH. Эти ответствены для связывать к антигену. Эти петли названы комплементарность определяя зоны (CDRs). Эт CDRs также вызвано idiotypes.

Основание Y модулирует деятельность при иммунной клетки. Эта зона вызвана «зоной Fc (Части, crystallizable)». В этой области 2 тяжелых цепи которая способствуют 2 или 3 постоянн домены в зависимости от типа антитела.

Расмотрено к Cashin-Garbutt -го Эйприл, БА Hons (Cantab)

Источники

  1. http://pathmicro.med.sc.edu/mayer/igstruct2000.htm
  2. http://www.bio.tamu.edu/courses/microbio/notes/Immunoglobulin%20Structure%20and%20Function.pdf
  3. http://www.bioresearchonline.com/doc.mvc/What-Is-An-Antibody-0001
  4. http://labtestsonline.org/understanding/analytes/antibody-tests/tab/glance
  5. http://courses.washington.edu/conj/immune/antibody.htm
  6. http://www.novusbio.com/support/general-support/antibody-basics.html
  7. http://www.wiley.com/legacy/products/subject/life/elgert/CH04.pdf
  8. http://www.dls.ym.edu.tw/imm/03162006.pdf
  9. http://www.unaab.edu.ng/attachments/484_immunoglobulins%20notes.pdf
  10. http://www.comed.uobaghdad.edu.iq/uploads/Lectures/Biochemistry/Immunoglobulin.Basil%20OM%20Salleh.pdf

Более Дальнеишее Рединг

www.news-medical.net

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА АНТИТЕЛ.

Антитела — белки, относящиеся к тому или иному классу иммуноглобули-нов, синтез которых стимулируется после парентерального поступления антигена; антитела обладают способностью специфически взаимодействова-ть с данным антигеном.

Благодаря последнему качеству антитела являются одним из основных специфических факторов иммунитета, направленных именно против той чужеродной субстанции, которая была причиной их возникновения.

Известны пять классов иммуноглобулинов: IgM, IgG, IgA, IgE и IgD.

Суммарное количество иммуноглобулинов в сыворотке крови составляет около 2,5 % (сухой остаток), т. е. более 1/3 всех белков.

Антитела вырабатываются клетками лимфоидных органов, циркулируют в крови и других жидкостях организма. Антитела определенного типа, так называемые секреторные иммуноглобулины класса А, выходят за пределы слизистых оболочек в просвет кишечника, дыхательных путей и др., являясь «первой линией обороны» организма.

Антитело (АТ) — гликопротеин, относящийся к классу Ig. АТ специфически взаимодействует с комплементарным Аг. АТ существуют в миллионах разновидностей, и каждая молекула имеет уникальный участок связывания антигенной детерминанты. АТ синтезируют плазматические клетки в ходе гуморального иммунного ответа. Ig образуют один из основных классов белков крови, составляя 20% массы белка плазмы. Гены кодирующие синтез известных классов Ig, расположены в хромосомах 2, 14 и 22.

Структура. Молекулы иммуноглобулинов разных классов построены из одних и тех же мономеров, имеющих по две тяжелых и по две легких цепи.

Молекула Ig состоит из двух лёгких цепей (L-цепи) и двух тяжёлых цепей (Н-цепи). В цепях различают вариабельную область (V-область) в N-концевой части и постоянную, или константную область (С-область). V-область у разных АТ варьирует. V-области L- и Н-цепей образуют Аг - связывающий центр, или Fab-фрагмент. Константная область молекулы Ig имеет Fс - фрагмент.

Аг- связывающий центр образован вариабельными областями L- и Н-цепей. С Аг-связывающим центром взаимодействует антигенная детерминанта (эпитоп) иммуногена.

Fс - фрагмент определяет специфичность связывания молекулы Ig с клетками-эффекторами (например, макрофаги, полиморфно-ядерные лейкоциты, тучные клетки), несущими на своей поверхности рецепторы Fс-фрагмента.

 

рис. 1. Структура иммуноглобулина. Молекула состоит из двух идентичных тяжёлых (Н) и двух идентичных лёгких (L) цепей. N-концевые области L- и Н-цепей образуют два Аг-связывающих центра. Fс-фрагмент молекулы взаимодействует со своим рецептором в мембране различных типов клеток (макрофаг, нейтрофил, тучная клетка).

 

ДИНАМИКА ПРОДУКЦИИ АНТИТЕЛ.

 

Рис. 2. Локализация антигена в лимфатическом узле.

Накопление антигена (АГ) в тех или иных органах лимфо - миелоидного комплекса зависит от способа проникновения АГ в организм.

1. При попадании непосредственно в кровь АГ в значительных количествах концентрируется в селезенке.

2. При подкожном введении АГ достигает ближайшие лимфатические узлы через кровеносные и лимфатические сосуды. На рисунке показан способ до­ставки и локализации АГ в лимфатическом узле. В крови или лимфе АГ может оставаться нативным или вступать в специфическое взаимодействие либо с лимфоцитами, имеющими соответсвующие антигенсвязывающие рецепторы (вероятнее всего это В-клетки), либо с IgМ, постоянно секре-тируемым В-клетками, либо с IgG при условии предсуществования его в организме. Кроме того, возможен захват АГ присутствующими в жидкостях моноцитами (МЦ). Ток жидкостей доставляет АГ в синусы маргинальной зоны. Оттуда он мигрирует в медуллярную зону, где оказывается захва-ченным макрофагами.

Через 1—2 ч после введения концентрация АГ в медуллярной зоне достигает максимума. Помимо медуллярной зоны, АГ обнаруживается в макрофагах фолликулов коркового слоя. Если антиген мигрирует в комплексе с иммуно-глобулином, то он накапливается в значительном количестве в дендритных клетках фолликулов. Некоторые АГ остаются в течение месяца и более связанными с данными клеточными формами, что имеет определенное значение для провокации вторичного иммунного ответа. Макрофаги, захватившие АГ, окружены плотным кольцом лимфоцитов, что создает реальные условия для запуска иммунных процессов.

Классы Ig. В зависимости от структуры Н-цепей, выделено пять разных классов (изотипов) АТ — Ig А, Ig D, Ig Е, Ig G и Ig М.

Разные классы иммуноглобулинов отличаются друг от друга биологическими свойствами. Прежде всего это относится к их способности связывать гомологичные антигены. В данной реакции у мономеров IgD и IgЕ участвуют два антигенсвязывающих участка (активных центра), обусловливающих бивалентность антител. При этом каждый активный центр связывается с одним из эпитопов поливалентного антигена, образуя сетевую структуру, которая выпадает в осадок. Наряду с бивалентными существуют моновалентные антитела, у которых функционирует лишь один из двух активных центров, способный связаться лишь с единичной антигенной детерминантой без последующего образования сетевой структуры иммунных комплексов. Такие антитела называются неполными, они выявляются в сыворотке крови с помощью реакции Кумбса.

1. IgG — преобладающий класс АТ, производится в больших количествах при иммунном (вторичном) ответе и защищает ткани от бактерий, вирусов и токсинов. Ig G усиливают фагоцитоз посредством опсонизации. Из всех Ig

только IgG способны проходить через плацентарный барьер.

Иммуноглобулины класса G (Ig G) составляют около 80% сывороточных иммуноглобулинов (в среднем 12 г/л), с молекулярной массой 160000 и скоростью седиментации 7S. Они образуются на высоте первичного иммунного ответа и при повторном введении антигена (вторичный ответ).

 

Рис. 3. Пространственная организация V-домена Н-цепи IgG1 человека (миеломного белка New).

Методами рентгеноструктурного анализа установлена пространственная организация V -домена. Упаковка в глобулу полипептида, составляющего V -домен, происходит так, что гипервариабельные участки оказываются в непосредственной близости друг от друга со стороны «внешнего» NН2-конца. Желтые сегменты — участки цепи, вступающие в контактное взаимодействие с VL-доменом при образовании антигенсвязывающей области активного центра.

Ig G обладают достаточно высокой авидностью, т. е. сравнительно высокой скоростью связывания с антигеном, особенно бактериальной природы. При связывании активных центров Ig G с эпитопами антигена в области его Fс-фрагмента обнажается участок, ответственный за фиксацию первой фракции системы комплемента, с последующей активацией системы комплемента по классическому пути. Этим обусловливается способность Ig G участвовать в защитных реакциях бактериолиза. Ig G является единственным классом антител, проникающим через плаценту в организм плода. Через некоторое время после рождения ребёнка содержание его в сыворотке крови падает и достигает минимальной концентрации к 3-4 мес., после чего начинает возрастать за счет накопления собственных Ig G, достигая нормы к 7 годам. Из всех классов Ig в организме больше всего синтезируется Ig G. Около 48% Ig G содержится в тканевой жидкости, в которую он диффундирует из крови. Ig G так же как Ig других классов, подвергается катаболическому распаду, который происходит в печени, макрофагах, воспалительном очаге под действием протеиназ.

2. IgM — пентамер, пять субъединиц соединены между собой дисульфидными связями. Единственная , J-цепь, связанная дисульфидными мостиками с тяжёлыми цепями, инициирует сборку пентамера. Ig М — первый класс АТ, продуцируемых развивающимися В-клетками при первичном попадании Аг в организм. Большая молекула Ig М легко акти-вирует комплемент и служит как опсонин при фагоцитозе. Многие АТ против грамотрицательных бактерий относятся к Ig М.

Иммуноглобулины класса М (Ig М) первыми начинают синтезироваться в организме плода и первыми появляются в сыворотке крови после иммуни-зации людей большинством антигенов. Они составляют около 13% сыворо-точных иммуноглобулинов при средней концентрации 1 г/л. По молеку-лярной массе они значительно превосходят все другие классы иммуно-глобулинов Это связано с тем, что Ig М являются пентамерами, т. е. состоят из 5 субъединиц, каждая из которых имеет молекулярную массу, близкую к Ig G. К Ig М принадлежит большая часть нормальных антител — изогемаг-глютининов, которые присутствуют в сыворотке крови в соответствии с принадлежностью людей к определенным группам крови. Эти аллоти-пические варианты Ig М играют важную роль при переливании крови. Они не проходят через плаценту и обладают наиболее высокой авидностью. При взаимодействии с антигенами in vitro вызывают их агглютинацию, преци-питацию или связывание комплемента. В последнем случае активация системы комплемента ведет к лизису корпускулярных антигенов.

 

Рис. 4. Структура иммуноглобулина М пентамера.

3. Ig А — основной класс АТ в секретах (слюна, слёзы, молоко). Выделяется на поверхность слизистых оболочек, где и взаимодействует с Аг. Следовательно, Ig А участвует в защитной функции организма, укрепляя барьер в слизистой оболочке пищеварительного тракта, дыхательных, половых и мочевыделительных путей. Молекула Ig А в составе секрета — димер, содержащий одну, J-цепь и дополнительную полипептидную цепь, называемую секреторным компонентом. Этот компонент синтезирует эпителиальная клетка, на поверхность которой и выделяется димер. Вероятно, секреторный компонент участвует не только в связывании молекул Ig А и их внутриклеточном транспорте, но и в защите молекулы Ig А от переваривания протеолитическими ферментами секретов.

Иммуноглобулины класса А (Ig А) встречаются в сыворотке крови и в секре-тах на поверхности слизистых оболочек. В сыворотке крови присутствуют мономеры Ig А с константой седиментации 7S в концентрации 2,5 г/л. Данный уровень достигается к 10 годам жизни ребенка. Сывороточный Ig А синтезируется в плазматических клетках селезенки, лимфатических узлов и слизистых оболочек. Они не агглютинируют и не преципитируют антигены, не способны активировать комплемент по классическому пути, вследствие чего не лизируют антигены.

 

Рис.5. Структура иммуноглобулина Ig А (секреторного) - димера. Для сравнения — структура иммуноглобулина IgG.

Секреторные иммуноглобулины класса Ig А /S Ig À/отличаются от сыво-роточных наличием секреторного компонента, связанного с 2 или 3 моно-мерами иммуноглобулина А. Секреторный компонент является (β -глобу-лином с молекулярной массой 71000 D. Он синтезируется клетками секре-торного эпителия и может функционировать в качестве их рецептора, а к IgА присоединяется при прохождении последнего через эпителиальные клетки.

 

Рис. 6. Синтез и транспорт секреторного Ig А.

Ig А обычно циркулирует в мономерной (7S) или димерной (9S) форме; встречаются и более крупные объединения — три- и тетрамеры. Ig А.— основной представитель иммуноглобулинов в секретах организма (слюна, секрет кишечника, слезы, молозиво). Проникая в эпителиальные клетки, Ig А образует комплекс с «секреторным фактором», который, очевидно, защищает его от действия гидролитических ферментов и помогает выходу в субэпителиальное пространство. Хотя Ig А не связывает комплемент и в силу этого не обладает бактерицидной активностью, очевидно, он играет важную роль в нейтрализации бактериальных токсинов и локализации вирусов, препятствует их проникновению в организм.

Секреторные IgА играют существенную роль в местном иммунитете, пос-кольку препятствуют адгезии микроорганизмов на эпителиальных клетках слизистых оболочек рта, кишечника, респираторных и мочевыводящих путей. Вместе с тем SIgÀ в агрегированной форме активирует комплемент по альтернативному пути, что приводит к стимуляции местной фагоцитарной зашиты. Секреторные IgÀ препятствуют адсорбции и репродукции вирусов в эпителиальных клетках слизистой оболочки, например при аденовирусной инфекции, полиомиелите, кори. Около 40 % общего IgÀ содержится в крови.

4. Ig Е специфически взаимодействует с тучными клетками и базофильными лейкоцитами. Эти клетки содержат сосредоточенные в гранулах биологически активные амины. Выделение этих веществ из клетки (дегрануляция) вызывает резкое расширение просвета венул и увеличение проницаемости их стенок. Подобную картину можно наблюдать при аллергических реакциях. Иммуноглобулины класса Е (IgЕ). В норме содержатся в крови в концентрации 0.00025 г/л. Он синтезируется плазматическими клетками в бронхиальных и перитонеальных лимфатических узлах, в слизистой оболочке желудочно-кишечного тракта со скоростью 0.02 мг/кг массы в день. Иммуноглобулины класса Е называют также реагинами, поскольку они принимают участие в анафилактических реакциях, обладая выраженной цитофильностью.

5. Ig D. Его биологическая не установлена, присутствует в сывороткев крайне низких концентрациях, появляется на поверхности развивающихся В-лимфоцитов.

Иммуноглобулины класса D (IgD). До 75% IgD содержится в крови, достигая концентрации 0,03 г/л. Он имеет молекулярную массу 160 000 и скорость седиментации около 7S. IgD не проходит через плаценту и не связывает комплемент. До сих пор неясно, какие функции выполняет. Полагают, что он является одним из рецепторов предшественников В-лимфоцитов.

Похожие статьи:

poznayka.org

Иммуноглобулины класса A (IgA)

Иммуноглобулины – это специфические белки плазмы крови.

Иммуноглобулины класса A (IgA) – это гликопротеины. Они представляют собой антитела, которые участвуют в местных защитных реакциях организма, отвечают за местный иммунитет.

Они образуются В-лимфоцитами (плазмоцитами) слизистых оболочек внутренних органов, когда на них попадает определенный антиген. Содержание IgA в организме в 5-10 раз ниже, чем IgG, но количество его выработки за сутки значительно превышает выработку IgG.

IgA находится в организме человека в двух формах – секреторной и сывороточной. Период их полужизни от 4 до 6 суток. Это время, за которое из организма удаляется половина образованных антител класса IgA. Секреторный иммуноглобулин А имеет особый секреторный компонент, который облегчает его проникновение через клетки эпителия и защищает молекулу IgA от переваривания ферментами пищеварительных желез. Находится секреторный IgA в поте, слюне, слезах, молозиве и молоке, секрете бронхиальных желез, секрете клеток желудочно-кишечного тракта. Этот иммуноглобулин защищает человека от проникновения инфекционных агентов. Сывороточный иммуноглобулин А составляет от 80 до 90% всего IgA, циркулирующего в крови.

Иммуноглобулины А – основные защитники слизистых оболочек дыхательных путей, желудочно-кишечного тракта и мочеполовой системы. Когда на слизистую оболочку попадает живой вирус или бактерия, стимулируется выработка IgA. Он предотвращает проникновение микроорганизмов с поверхности тканей во внутреннюю среду организма. IgA инактивирует вирусы и бактерии. Он блокирует их связывающие центры, поэтому они не могут прикрепиться к слизистым оболочкам.

IgA блокирует и неинфекционные аллергены, препятствуя развитию токсических и аллергических реакций. Если в организме вырабатывается достаточное количество IgA, он предотвращает развитие IgE-зависимых аллергических реакций.

Значение IgA для иммунного ответа против вирусов и бактерий неоспоримо, поскольку у некоторых микроорганизмов обнаружены системы блокировки IgA. Это специализированные IgA-протеазы, ферменты, способные расщеплять IgA1 человека. Эти ферменты синтезируют следующие бактерии: Neisseria gonorrhoeae (возбудитель гонореи), Neisseria meningitides (вызывает менингит), Streptococcus pneumoniae, Streptococcus sanguis, Haemophilus influenzae, Bacteroides.

IgA не проходит через плаценту, поэтому содержание его в крови новорожденных детей минимально (около 1%). Однако он присутствует в материнском молозиве и молоке, поэтому при грудном вскармливании ребёнок в первые дни жизни получает защиту от вирусных и бактериальных инфекций от матери, а затем в его организме формируется собственные защитные механизмы, начинает вырабатываться иммуноглобулин А.

Уровень иммуноглобулинов А в крови повышается при физических нагрузках, приеме лекарственных препаратов (комбинированные пероральные контрацептивы, эстрогены, метилпреднизолон, карбамазепин, пеницилламин, вальпроевая кислота).

Концентрация иммуноглобулинов А в крови снижается при беременности, после ожогов, облучения, при почечной недостаточности (происходит потеря белка), при приёме иммуносупрессантов и цитостатиков.

Показания к выполнению анализа

Оценка местного гуморального иммунитета.

Выявление иммунодефицитов.

Частые бактериальные инфекции органов дыхания (риниты, синуситы, пневмония), отит, менингит.

Диффузные заболевания соединительной ткани (ревматоидный артрит, дерматомиозит, системная красная волчанка).

Синдром мальабсорбции (синдром нарушенного всасывания в кишечнике).

Хроническая диарея.

Анафилактические реакции на переливание крови.

Синдром Луи-Бара (атаксия - телеангиэктазия).

Опухоли лимфатической системы и системы крови (лейкоз, лимфома, миелома, ретикулосаркома).

Подготовка к исследованию

Кровь на исследование сдают утром натощак, исключается даже чай или кофе. Допустимо пить обычную воду.

Временной интервал от последнего приёма пищи до сдачи анализа – не менее восьми часов.

Исключить физическую активность за 30 минут до забора крови.

Материал для исследования

Венозная кровь.

Интерпретация результатов

Норма:

Возраст

Уровень IgA, г/л

< 2 месяцев

0,02 - 0,5

2 - 5 месяцев

0,04 - 0,8

5 - 9 месяцев

0,08 - 0,8

9 - 12 месяцев

0,15 - 0,9

12 - 24 месяцев

0,15 - 1,1

24 месяца - 3 года

0,18 - 1,5

3 - 5 лет

0,25 - 1,6

5 - 8 лет

0,35 - 2,0

8 - 12 лет

0,45 - 2,5

Дети старше 12 лет

и взрослые

0,4 - 3,5

Повышение:

1. Острые и хронические инфекции кожи, органов дыхания, желудочно-кишечного тракта и мочеполовой системы, вызванные бактериями, грибками, вирусами.

2. Опухоли (карцинома, эндотелиома).

3. Синдром Вискотта-Олдрича (наследственный иммунодефицит, характеризующийся кожной экземой, низким уровнем тромбоцитов и нарушением функции В- и Т-лимфоцитов).

4. Системные болезни соединительной ткани (системная красная волчанка, ревматоидный артрит, дерматомиозиты).

5. Множественная миелома (тип IgA).

6. Болезни печени (цирроз печени).

7. Опухоли лимфоидной системы и системы крови (хронический лимфолейкоз, лимфома).

8. Муковисцидоз.

9. Бессимптомная моноклональная (IgA) гаммапатия.

Снижение:

1. Физиологическая гипогаммаглобулинемия у новорожденных детей 3 месяцев.

2. Агаммаглобулинемия (болезнь Брутона) – врожденная недостаточность гуморального иммунитета.

3. Селективный дефицит IgA.

4. Новообразования системы крови (лейкоз).

5. Хронические заболевания органов дыхания.

6. Целиакия.

7. СПИД.

8. Приём лекарственных препаратов – иммунодепрессантов, цитостатиков.

9. Нефротический синдром, почечная недостаточность.

medportal.org

Антитела

Российский Государственный Медицинский УниверситетАнтитела.Работу  выполнила:

Студентка гр.2501 отделения

Лечебное дело МБФ

Борисова Юлия  Основная функция специфического иммунного ответа- это специфическое распознавание чужеродных антигенов. В распознавании участвуют молекулы двух разных типов- иммуноглобулины и Т-клеточные рецепторы антигенов. Структурное разнообразие этих молекул, благодаря которым они способны распознавать множество самых разнообразных антигенов, возникает в результате многочисленных генных рекомбинаций.

 

  Иммуноглобулины представляют собой группу гликопротеинов, которые содержатся в плазме крови и в тканевой жидкости у всех млекопитающих. Некоторые иммуноглобулиновые молекулы структурно связаны с плазматической мембраной В-клеток и функционируют как антигенспецифические рецепторы. Другие присутствуют в плазме крови или в лимфе как свободные молекулы. Синтез антител осуществляют В-клетки, но для этого необходим контакт с антигеном и вызванное им созревание В-клеток в антителообразующие клетки. К антителообразующим клеткам относятся, в частности, секретирующие значительное количества антител плазматические клетки. Мембраносвязанные иммуноглобулины незрелых В-клеток имеют ту же самую антигенсвязывающую специфичность, что и антитела, образуемые  зрелыми антителообразующими клетками.

 

Иммуноглобулины состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуноглобулина различают четыре структуры:

1. Первичная – это последовательность определенных аминокислот. Она строится из нуклеотидных триплетов, генетически детерминируется и определяет основные последующие структурные особенности.

2. Вторичная определяется конформацией полипептидных цепей.

3. Третичная определяет характер расположения отдельных участков цепи, создающих пространственную картину.

4. Четвертичная характерна для иммуноглобулинов. Из четырех полипептидных цепей возникает биологически активный комплекс. Цепи попарно имеют одинаковую структуру.

Антитела состоят из полипептидных цепей: тяжелых(Н) и легких(L). В молекуле иммуноглобулинов содержатся 2L и 2Н цепей. Они соединяются ковалентными дисульфидными связями и нековалентными связями. Каждая молекула ИГ имеет 2 одинаковых антигенсвязывающих фрагмента Fab (англ. Fragment antigen binding) и один Fc-фрагмент (англ. Fragment cristalisable), с помощью которого ИГ комплементарно связываются с Fc-рецепторами клеточной мембраны.

  Иммуноглобулины- это особое семейство белков. У большинства высших млекопитающих обнаружено пять классов иммуноглобулинов- Ig G, Ig A, Ig M, Ig D, Ig E, которые различаются по размерам молекул, заряду, аминокислотному составу и содержанию углеводов. Помимо различий между классами, существует и весьма значительная гетерогенность в пределах каждого класса. Каждый иммуноглобулин выполняет две функции. Одна область его молекулы предназначена для связывания с антигеном, другая осуществляет эффекторные функции. К ним относятся связывание иммуноглобулина с тканями организма , различными клетками иммунной системы, определенными фагоцитарными клетками и первыми компонентами комплемента при активации этой системы по классическому пути.  Основная структурная единица иммуноглобулина любого класса состоит из двух одинаковых легких и двух одинаковых тяжелых полипептидных цепей, удерживаемых вместе дисульфидными связями. От типа тяжелых цепей зависит принадлежность молекулы иммуноглобулина к тому или иному классу и подклассу. Так у человека четыре подкласса Ig G (Ig G1, Ig G2, Ig G3, Ig G4) имеют тяжелые цепи соответственно g1, g2, g3, g4; все они выявляются иммунохимически как g-цепи, но незначительно отличаются друг от друга. Ig G Это главный изотип  Ig нормальной сыворотки человека; на его долю приходится 70-75% общего количества сывороточных иммуноглобулинов. Молекула Ig G представляет собой четырехцепочечный мономер с коэфицентом седиментации  7S. В ней имеется две внутрицепочечные дисульфидные связи в каждой легкой цепи- по одной в вариабельной и константной областях- и четыре таких связи в тяжелой цепи, которая вдвое длиннее легкой. Каждая дисульфидная связь замыкает пептидную петлю из 60-70 аминокислотных остатков. Каждая полипептидная цепь иммуноглобулина образует несколько глобулярных доменов с весьма сходной вторичной и третичной структурой. Пептидная петля, замкнутая дисульфидной связью,- это центральная часть домена, в котором всего насчитывается около 110 аминокислотных остатков. Как в легких, так и тяжелых цепях первые от N- конца домены образованы соответственно вариабельными областями Vl и Vh. Тяжелые цепи  IgG, IgA, IgD имеют еще три домена- Ch2, Ch3, Ch8, составляющих константную область. По данным рентгеноструктурного анализа удалось реконструировать a-углеродный скелет и построить компьютерные модели целых молекул IgG. Модельные IgG имеют вид Y- и T- образных структур, и аналогичные формы IgG выявлены с помощью электронной микроскопии. В Fab- области молекулы иммуноглобулина гомологичные домены легких и тяжелых цепей располагаются парами; Сg3- домены двых тяжелых цепей также образуют пару, но Сg2- домены разделены углеводными компонентами. Несмотря на структурное сходство гомологичных доменов, междометные взаимодействия в разных парах существенно различаются. Например, вариабельные домены контактируют друг с другом слоями, состоящими из трех сегментов цепи, а константны- слоями из четырех сегментов. Четыре подкласса IgG человека лишь слегка различаются по аминокислотной последовательности тяжелых цепей. Этими отличиями, относящимися в основном к шарнирной области, обусловлены изотопические варианты и числа межцепочечных дисульфидных связей. Из четырех подклассов наиболее выраженной структурной особенностью - удлиненной шарнирной областью- обладает IgG3, чем объясняется его более высокая молекулярная масса и повышенная биологическая активность.Ig M К этому классу относится примерно 10% общего пула иммуноглобулинов сыворотки. Молекула IgM представляет собой пентамер  основной четырехцепочечной единицы. Отдельная тяжелая цепь имеет молекулярную массу 65 кДа, а вся молекула 970 кДа. Антитела этого класса содержатся преимущественно во внутрисосудистом пуле иммуноглобулинов и доминирует в качестве ранних антител.Ig E Концентрация этого класса иммуноглобулинов в сыворотке исчезающе мала, но он выявляется на поверхностной мембране базофилов и тучных клеток у любого человека. Ig E имеет существенное значение в антигельментозном иммунитете.Ig D Этот класс составляет менее 1% всех иммуноглобулинов плазмы, но обильно представлен на мембране многих В-клеток. Ig D участвует в антиген-зависимой дифференцировке лимфоцитов.Ig A Белки этого класса составляют примерно 15%  общего количества иммуноглобулинов плазмы, где они более чем на 80% представлены в виде мономера- четырехцепочечной единицы. Ig A- это главный класс иммуноглобулинов серозно-слизистых секретов.

en.coolreferat.com

Иммуноглобулин E или IGE общий: что это такое, норма

Что такое иммуноглобулин е? В каких случаях врачи рекомендуют прохождение этого анализа? Как правильно расшифровать результаты у взрослого и ребенка?  Многие из этих вопросов стали актуальными в современном мире, так как аллергические реакции и различные высыпания на коже все больше распространены и беспокоят человека. Чтобы правильно реагировать на подобные проявления организма, своевременно и адекватно оказывать медицинскую помощь, избегая осложнений, необходимо понимать, на что влияют показатели иммуноглобулина Е в крови.

Общая информация об анализе

Иммуноглобулин

Иммуноглобулин

Иммуноглобулин е впервые упоминается в медицинской практике в 1960 году. Общий иммуноглобулин Е (IgE) – реагин, который содержится в сыворотке крови в малом количестве и вырабатывается β-лимфоцитами. На сегодняшний день врачи выделяют иммуноглобулин класса Е I и II.

IgE первого типа отвечает за реакцию гиперчувствительности немедленного типа. Как только иммуноглобулины I вступили в реакцию с аллергеном, происходит отделение серотонина и гистамина, аллергическая реакция начинает проявляться своими клиническими признаками.

Как показывает медицинская практика, общий иммуноглобулин E всегда проявляется при:

  • крапивнице;
  • атопическом дерматите;
  • бронхиальной астме;
  • рините аллергическом.

Иммуноглобулин E (IgE) Иммуноглобулин E (IgE) Врачи также акцентируют внимание на том, что иммуноглобулин E (IgE) является важным элементом в формировании естественной защитной реакции к аскаридам, трихинеллам, различным паразитарным организмам.

Не стоит забывать, что иммуноглобулин E может изменяться под воздействием наследственного фактора, поэтому очень часто можно встретить аллергические реакции на один и тот же раздражитель у ближайших родственников. Этот факт подтверждает статистика: 75% детей-аллергиков рождаются у тех родителей, где значение общего показателя в крови повышено.

Классы иммуноглобулина и их особенности

Иммуноглобулин состоит из нескольких классов, каждый из которых имеет свои особенности.

К классу A относят два вида белка, которые содержатся в сыворотке крови, а также секрете слюны и кишечного тракта.

Основной задачей этого класса является:

  1. Немедленно реагировать на чужеродные тела, которые проникли в организм.
  2. Защищать слизистые оболочки от патогенных микробов и аллергенов.
  3. Обезвреживать патогенные вирусы и микроорганизмы, которые проникли внутрь.

Класс М предназначен для:

  1. Быстрого реагирования на острую инфекцию, которая проникла в организм.
  2. Препятствия бактериям проникнуть в кровь на ранних стадиях активации.
  3. Участия в растворении микроорганизмов.

Класс Джи (G) – основной компонент, суммарный состав которого в крови колеблется в пределах 80%.

Задачей иммуноглобулина класса Джи является:

  1. Выработка антител к токсинам и вирусам.
  2. Защищать сосуды от проникновения вирусов и бактерий в кровь.
  3. А также защита организма ребенка в первые дни его жизни, пока иммунная система постепенно включается в работу. Кормление ребенка грудным молоком позволяет дополнительно поставлять антитела в кишечник.

Многие врачи утверждают, анализ на иммуноглобулин E, означающий реакцию организма на аллерген, будет неполным, если не исследовать другие классы.

Анализ на иммуноглобулин, показатели нормы

В медицине существует правило, согласно которому можно установить нормальные, повышенные или пониженные показатели иммуноглобулина Е. Самая большая концентрация этих антител образуется в плазме через пару дней после непосредственного контакта с аллергеном. Если у врача есть малейшие подозрения на наличие такой реакции, то этот период будет оптимальным для выявления аллергической реакции.Анализ крови на иммуноглобулин Е

Анализ крови на иммуноглобулин Е

Норма иммуноглобулина E определяется согласно следующим показателям:

  • от рождения до трех месяцев 0 – 2 в МЕ/мл;
  • от трех месяцев до полугода – 3-10 МЕ/мл;
  • в год – 8-20 МЕ/мл;
  • с года до пяти лет – 10-50 МЕ/мл;
  • с пяти до пятнадцати лет – 16-60 МЕ/мл;
  • у взрослых мужчин, а также женщин эти показатели могут варьироваться от 20 до 100 МЕ/мл.

Правила сдачи анализа

Чтобы сдать IgE общий, особой подготовки не потребуется. Врачи акцентируют внимание пациентов на том, что показатель иммуноглобулина E в крови не всегда будет отражать картину подлинного состояния организма.

Вероятна неточность под воздействием таких факторов:

  • общего недомогания;
  • истощения;
  • чрезмерных нагрузок физического характера;
  • психических расстройств;
  • никотиновой зависимости.

Если необходимо выявить иммуноглобулин E в крови более точно, то нужно придерживаться следующих правил:Занятие спортомЗанятие спортом

  1. В течение 3 дней перед сдачей анализа нельзя активно заниматься спортом.
  2. Стараться избегать нервных перенапряжений, стрессов.
  3. За сутки перед сдачей лучше вообще не курить.

Анализ на иммуноглобулин E, который будет отражать точную картину состояния организма, позволит врачу правильно подобрать схему лечения и быстро избавить пациента от неприятных симптомов.

Когда врач рекомендует прохождение такого анализа

Общий IgE будет рекомендован в случае:

  1. Частых простудных заболеваний у детей, которые сопровождаются патологиями легких, бронхов или воспалительными процессами в них.
  2. При подозрении на грибковую инфекцию либо аллергическую реакцию в организме.
  3. Определения уровня IgE в крови на конкретный медикаментозный препарат.
  4. При подозрении на сбои в работе иммунной системы.
  5. Если необходимо определить иммуноглобулин Е, что показывает природу происхождения атопических заболеваний покровов кожи.
  6. При наличии ринита или синусита, природа которого схожа с аллергическим.

Сдача анализа может также быть рекомендована при выявлении определенного заболевания.

Иммуноглобулин E выше нормы всегда будет при:Наследственная аллергическая реакцияНаследственная аллергическая реакция

  • наследственной аллергической реакции;
  • гельминтах или других паразитах, которые живут в кишечнике;
  • при циррозе печени, причиной которого стал алкоголь;
  • при инфекционных поражениях горла, лимфоузлов, изменениях состава периферической крови;
  • аутоиммунных заболеваниях;
  • бронхиальной астме;
  • аллергических ринитах.

Уровень иммуноглобулина E в крови может снижаться при таких болезнях:

  • гипогаммаглобулинемии, которая приобретена либо получена от родителей;
  • дефекты Т-лимфоцитов центрального звена при атаксии;
  • иммунодефицит первичный или вторичный.

Показатели нормы иммуноглобулина E у взрослых и детей – это фактор, определяющий работу миндалин, селезенки, желудка, слизистых дыхательных путей и кишечника по выработке антител.

Результат анализа не всегда дает возможность выяснить конкретный аллерген, на который произошла реакция организма. В таком случае врачи рекомендуют прохождение анализа на специфический иммуноглобулин Е. Что это такое? В этом случае используются определенные методы, по которым удается установить соотношение специфических антител к аллергену или группе, к которой он относится. Во многих случаях для достоверности информации и подбора оптимальной схемы лечения приходится сопоставлять результаты анализа и кожные пробы.

Особенности анализа на иммуноглобулин у детей

Анализ на иммуноглобулин у детей

Анализ на иммуноглобулин у детейМногие врачи скажут, что ребенок больше и чаще подвержен различным аллергическим реакциям. Проведение общего анализа на иммуноглобулин E в детском возрасте позволяет более точно установить причину такой реакции организма.

Чаще всего отклонения от нормы у детей фиксируются при:

  • частых бронхитах;
  • аллергических реакциях на определенную пищу или продукты;
  • дерматитах;
  • глистах;
  • генетических заболеваниях.

Именно генетические синдромы у новорожденных удается выяснить на раннем этапе развития организма и предпринять все меры, для того чтобы избежать развития экземы, инфекционных или воспалительных процессов на коже, пневмонии, отитов, бактериальных поражений глаз.

Также этот анализ дает возможность на раннем этапе диагностировать миеломы, врожденные патологии, при которых иммунная система не может самостоятельно развиваться и защищать организм.

Стоит помнить, что анализ у детей до 6 месяцев назначается только в крайних случаях. Из-за несформированной иммунной системы результаты не всегда будут достоверными.

Варианты лечения

Анализ IgE total

Анализ IgE totalНа сегодняшний день анализ IgE total дает возможность установить причину, повлекшую за собой симптомы и специфические проявления. Что означает полученный результат, какие варианты лечения? На эти вопросы сможет дать ответ только врач. Самолечение, подбор медикаментов даже для устранения аллергических реакций может привести к плачевным последствиям.

Иммуноглобулин E, норма которого изменена из-за воздействия аллергена, нужно лечить при помощи медикаментозных препаратов. Они делятся на натуральные и природные. Если использовать лекарства синтетического происхождения, то существует высокая вероятность побочных эффектов со стороны желудочно-кишечного тракта, сердечно-сосудистой системы.

Основным направлением в лечении и снижении показателей в крови будут:

  • антигистаминные препараты;
  • сорбенты, которые будут выводить токсины наружу;
  • ферменты, которые помогут организму справиться с получаемой пищей, быстрее ее переварить;
  • снятие воспалительных процессов на коже;
  • увлажнение и восстановление структуры поврежденной кожи.

Как показывает медицинская статистика, вовремя принятые меры и правильно подобранный комплекс лечения позволяет облегчить жизнь больному и снять неприятные симптомы.

Выявив высокий или низкий иммуноглобулин E, нормы можно добиться при соблюдении определенных рекомендаций и использовании народной медицины:Высокий или низкий иммуноглобулин EВысокий или низкий иммуноглобулин E

  1. Нужно контролировать питание, сделать его полноценным, правильным и систематическим.
  2. Вести здоровый образ жизни, отказаться от курения.
  3. Провести генеральную уборку в помещении. Во многих случаях аллергические реакции и высокие показатели иммуноглобулина в крови объясняются бытовой пылью и клещами.
  4. В некоторых случаях реакция происходит из-за шерсти животного. Таким людям рекомендовано ограничить контакт с животным и при его неизбежности принимать противоаллергические препараты.

Врачи заостряют внимание взрослых на том, что иммуноглобулин E общий появляется нередко у детей и становится причиной частых бронхитов, аллергических реакций при пассивном курении. Многие сталкиваются с проблемой, когда ребенок родился здоровым, а через небольшой промежуток времени показатели Ig E total не отвечают норме.

Правильное функционирование организма, полноценная работа иммунной системы – это залог общего здоровья человека. Выявить причины аллергических реакций, определенных генетических заболеваний во многих случаях удается при помощи анализа на иммуноглобулин Е. Только профессиональный подход врача, правильная диагностика и выявление причины заболевания позволит быстро снять симптомы и вернуть человека к полноценной жизни.

boleznikrovi.com


Смотрите также